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- PDB-8fq9: Crystal structure of a ligand-bound cation-site mutant D55C of a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fq9
タイトルCrystal structure of a ligand-bound cation-site mutant D55C of a melibiose transporter
要素Melibiose permease
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cation-coupled symporter / sugar transporter / MFS Na+-coupled transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


symporter activity / sodium ion transport / carbohydrate transport / transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium:galactoside symporter / Sodium:galactoside symporter, conserved site / Sodium:galactoside symporter family signature. / Lactose permease-like / MFS/sugar transport protein / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LMO / Melibiose permease
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Guan, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM122759 米国
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Distinct roles of the major binding residues in the cation-binding pocket of the melibiose transporter MelB.
著者: Hariharan, P. / Bakhtiiari, A. / Liang, R. / Guan, L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Zwart, P.H.
履歴
登録2023年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月18日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Melibiose permease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8413
ポリマ－54,0921
非ポリマー7492
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, cryoEM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area19370 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)127.225, 127.225, 104.042
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Melibiose permease / Melibiose carrier / Melibiose transporter / Melibiose/cation symporter / Na+ (Li+)/melibiose ...Melibiose carrier / Melibiose transporter / Melibiose/cation symporter / Na+ (Li+)/melibiose symporter / Thiomethylgalactoside permease II


分子量: 54092.496 Da / 分子数: 1 / 変異: D55C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: melB, STM4299 / 器官: Salmonella typhimurium / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW2 / 参照: UniProt: P30878
#2: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 糖 ChemComp-LMO / dodecyl 6-O-alpha-D-galactopyranosyl-beta-D-glucopyranoside / DDMB / dodecyl melibioside


タイプ: saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.33 %
結晶化温度: 296.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES, 100 mM, PH 6.5 NaCl, 100 mM CaCl, 50 mM PEG400, 32%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. obs: 19790 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 3.18→3.4 Å / 冗長度: 20.1 % / Rmerge(I) obs: 1.705 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2982 / CC1/2: 0.728 / Rpim(I) all: 0.398 / Rrim(I) all: 1.791 / Χ2: 1.02 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3936精密化
PHENIXdev_3936精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→24.56 Å / SU ML: 0.4464 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.3952
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2883 1960 9.9 %
Rwork0.263 17830 -
obs0.2655 19790 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 114.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3575 0 41 0 3616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00233711
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5575049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0365596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003606
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.4981507
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.070.37611200.3591245X-RAY DIFFRACTION99.71
3.08-3.160.35761480.35911277X-RAY DIFFRACTION99.86
3.16-3.250.37921350.35911251X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.350.36141430.34381275X-RAY DIFFRACTION99.93
3.36-3.470.32511380.30321245X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.610.31561390.29491248X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.780.28971420.28791256X-RAY DIFFRACTION100
3.78-3.980.31041410.27251270X-RAY DIFFRACTION100
3.98-4.220.30221400.26971269X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.550.27641400.26021293X-RAY DIFFRACTION100
4.55-50.26121380.2471270X-RAY DIFFRACTION100
5-5.720.28811450.26451277X-RAY DIFFRACTION100
5.72-7.170.31371460.29171309X-RAY DIFFRACTION100
7.18-24.560.24831450.20941345X-RAY DIFFRACTION99.27
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -56.3807391713 Å / Origin y: 3.82089233665 Å / Origin z: 11.1438046751 Å
111213212223313233
T1.0883967816 Å2-0.218526540117 Å2-0.000957210847134 Å2-0.603952122324 Å20.0556849475309 Å2--1.05375163493 Å2
L1.03941641258 °2-0.0624259555431 °2-0.0351150597879 °2-3.14758766141 °20.788813486246 °2--2.56122913549 °2
S-0.109685879294 Å °0.181967053205 Å °0.0492374791632 Å °0.162811480903 Å °0.348543963359 Å °0.118936689859 Å °0.0601416879446 Å °0.126725987107 Å °-0.239422338987 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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