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- PDB-8fpx: Crystal structure of tumor related RhoA mutant A161P in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fpx
タイトルCrystal structure of tumor related RhoA mutant A161P in complex with GDP
要素Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / Hydrolase / Small G proteins / GTPase / fast-cycling mutant / A161P
機能・相同性
機能・相同性情報


aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / negative regulation of cell size / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / regulation of neuron projection development / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / RHOC GTPase cycle / androgen receptor signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / neuron migration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / ruffle membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G alpha (12/13) signalling events
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Lin, Y. / Zheng, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL147536 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL158688 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)U54 DK126108 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Tumor related RhoA mutants interact with effectors in the GDP-bound state
著者: Lin, Y. / Zheng, Y.
履歴
登録2023年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1604
ポリマ－20,6051
非ポリマー5563
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.212, 87.265, 34.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20604.555 Da / 分子数: 1 / 変異: F25N, A161P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX4T / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 株 (発現宿主): Escherichia coli / Variant (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 % / 解説: plate
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 20-24% PEG8K, 15% Dioxane, 0.1M Tris pH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→31.57 Å / Num. obs: 31430 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.93 / Rpim(I) all: 0.148 / Rrim(I) all: 0.286 / Net I/av σ(I): 3 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 1.47→1.55 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 4322 / CC1/2: 0.446 / Rpim(I) all: 0.64 / Rrim(I) all: 1.075 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTN

1ftn


解像度: 1.47→31.57 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 1993 6.35 %
Rwork0.1914 --
obs0.1935 31397 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→31.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1417 0 35 197 1649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061540
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.932101
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.381608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007276
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.47-1.510.37351250.33171870X-RAY DIFFRACTION89
1.51-1.550.33871380.30672086X-RAY DIFFRACTION97
1.55-1.590.33361430.26152099X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.640.23721420.23982119X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.70.25751450.22052153X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.770.23471440.19582086X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.850.19811470.21012112X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.950.23281310.18012130X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.070.20761500.17262112X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.230.2021480.17582128X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.460.2361450.18012147X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.810.2411520.1922104X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.540.1911450.17142131X-RAY DIFFRACTION100
3.54-31.570.19821380.16892127X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.7551 Å / Origin y: 3.0414 Å / Origin z: 2.115 Å
111213212223313233
T0.0824 Å2-0.0073 Å20.053 Å2-0.1088 Å2-0.0023 Å2--0.0875 Å2
L0.5708 °20.1704 °20.0352 °2-2.2842 °2-0.7519 °2--1.1972 °2
S-0.006 Å °0.0031 Å °0.0182 Å °0.0549 Å °-0.0603 Å °-0.0133 Å °-0.0401 Å °-0.0159 Å °0.0475 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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