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- PDB-8fny: Nucleotide-bound structure of a functional construct of eukaryoti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fny
タイトルNucleotide-bound structure of a functional construct of eukaryotic elongation factor 2 kinase.
要素
  • Calmodulin-1
  • Eukaryotic elongation factor 2 kinase
キーワードTRANSLATION/Transferase / elongation factor 2 kinase / eEF2 / eEF2K / eEF-2K / Calmodulin / TRANSLATION / ATP / ADP / allostery / TRANSLATION-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / regulation of translation at postsynapse / response to prolactin / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / CaM pathway ...elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / regulation of translation at postsynapse / response to prolactin / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of endocytosis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / translational elongation / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / cellular response to calcium ion / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / cellular response to cAMP / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / response to ischemia / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / cellular response to insulin stimulus / spindle pole
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / Tetratricopeptide repeat domain / : / EF-hand domain pair ...Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / : / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / Tetratricopeptide repeat domain / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Eukaryotic elongation factor 2 kinase / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Piserchio, A. / Isiorho, E.A. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123252 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: ADP enhances the allosteric activation of eukaryotic elongation factor 2 kinase by calmodulin.
著者: Piserchio, A. / Long, K.J. / Browning, L.S. / Bohanon, A.L. / Isiorho, E.A. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
履歴
登録2022年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
B: Calmodulin-1
C: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,36414
ポリマ－154,2044
非ポリマー2,16010
水5,567309
1
A: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1827
ポリマ－77,1022
非ポリマー1,0805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Eukaryotic elongation factor 2 kinase
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1827
ポリマ－77,1022
非ポリマー1,0805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.160, 83.352, 88.978
Angle α, β, γ (deg.)65.350, 90.030, 86.470
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 79 through 135 or resid 137...
d_2ens_1(chain "C" and (resid 79 through 90 or (resid 91...
d_1ens_2(chain "B" and (resid 81 or (resid 82 and (name...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 81 through 118 or (resid 119...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1PHESERA3 - 59
d_12ens_1PROGLYA61 - 158
d_13ens_1TYRASPA160 - 172
d_14ens_1ASNLYSA174 - 265
d_15ens_1ALAGLUA270 - 327
d_16ens_1GLUMETA330 - 432
d_17ens_1GLUGLUA434 - 496
d_18ens_1ATPATPB
d_19ens_1ADPADPC
d_21ens_1PHESERE1 - 57
d_22ens_1PROGLYE59 - 156
d_23ens_1TYRLYSE158 - 296
d_24ens_1ILEMETE298 - 424
d_25ens_1GLUGLUE427 - 489
d_26ens_1ATPATPF
d_27ens_1ADPADPG
d_11ens_2SERALAD4 - 70
d_21ens_2SERALAH1 - 67

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999866608845, 0.0141393268763, -0.00817581507593), (0.014123448858, -0.999898265795, -0.00199656036154), (-0.00820321333547, 0.00188082333196, -0.99996458427)29.1814835178, 36.6774703717, -40.0021541429
2given(0.999877883629, 0.0141564790606, -0.00661905806613), (0.0141638212026, -0.999899122285, 0.00106368319351), (-0.00660333234182, -0.00115730445535, -0.999977528072)29.3551022086, 36.754904158, -40.0714976428

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Eukaryotic elongation factor 2 kinase / eEF-2 kinase / eEF-2K / Calcium/calmodulin-dependent eukaryotic elongation factor 2 kinase


分子量: 60380.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF2K / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00418, elongation factor 2 kinase
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

-
非ポリマー , 5種, 319分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Bis-trispropane, 100 mM NaF, 20.5 % w/v PEG-3350 (2protein/1solution)
Temp details: roon temperature, uncontrolled

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月6日 / 詳細: KB bimorph mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→80.836 Å / Num. obs: 38423 / % possible obs: 89.1 % / 冗長度: 3.64 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.1744 / Rpim(I) all: 0.1068 / Rrim(I) all: 0.2051 / Net I/σ(I): 3.55
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. measured obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2CC1/2 anomalousRpim(I) allRrim(I) allAbsDiff over sigma anomalous% possible anomalous% possible ellipsoidal% possible ellipsoidal anomalous% possible spherical% possible spherical anomalousRedundancy anomalous% possible all
7.535-80.8363.780.08247.1472627262192019200.990.0130.04930.09620.44798.398.898.398.898.31.998.8
5.986-7.5353.890.11855.6974847484192219220.983-0.1030.06990.13760.50599.399.599.399.599.31.9599.5
5.231-5.9863.880.14344.9174557455192019200.977-0.0830.08410.16640.52298.899.298.899.298.81.9599.2
4.758-5.2313.330.12154.964096409192219220.979-0.0660.07850.14540.52996999699961.6999
4.414-4.7583.580.12635.0968866886192119210.977-0.0680.07820.1490.52196.79996.79996.71.8199
4.152-4.4143.660.13274.9470427042192219220.979-0.0920.08070.15560.54495.998.995.998.995.91.8698.9
3.943-4.1523.230.14194.2561976197192019200.971-0.0410.09360.1710.54994.898.394.898.394.81.6498.3
3.772-3.9433.370.16583.9764796479192219220.967-0.0250.10750.19860.56695.598.695.598.695.51.7198.6
3.626-3.7723.530.18313.867836783192119210.9630.0290.11350.21610.55295.498.795.498.795.41.898.7
3.5-3.6263.610.1963.5869386938192219220.9650.0210.120.23040.55995.798.595.798.595.71.8398.5
3.392-3.53.630.20893.3269696969192119210.9660.0460.12820.24580.5695.798.795.798.795.71.8498.7
3.292-3.3923.690.26132.7270807080192019200.9560.0160.15620.30490.5795.498.795.498.795.41.8998.7
3.204-3.2923.680.28612.5970707070192119210.9430.0650.17260.33480.5749396.39395.892.51.8896.3
3.113-3.2043.70.30152.5171027102192119210.934-0.0170.1820.35280.55288.390.888.385.182.81.8790.8
3.025-3.1133.670.3472.2770527052192219220.905-0.0430.20930.40610.5478588.28575.8731.8788.2
2.936-3.0253.710.38782.0971267126192119210.889-0.0440.23250.45290.55884.386.684.367.966.11.8886.6
2.844-2.9363.690.44191.8770927092192119210.869-0.0080.26680.51730.56881.784.181.75957.31.8784.1
2.735-2.8443.710.43031.9371327132192219220.8480.0410.25880.5030.56871.272.571.242.241.51.8772.5
2.576-2.7353.710.48461.7671367136192119210.821-0.0230.29270.56730.54161.662.561.624.123.71.8762.5
2.222-2.5763.740.50931.6671837183192119210.80.0580.30660.59550.5656.757.756.776.91.8957.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ISOLDE1.4精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROC1.0.5data processing
XDSJan 10, 2022データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER1.20.1_4487位相決定
Coot0.9.6モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7SHQ

7shq


解像度: 2.22→37.79 Å / SU ML: 0.2631 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 27.5874
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 1912 4.98 %
Rwork0.2079 36487 -
obs0.209 38399 50.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→37.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8942 0 122 309 9373
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00229276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.550812537
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03961299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00361636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.16473390
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.680268607746
ens_2d_2DX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.677608570605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.280.37770.250385X-RAY DIFFRACTION1.69
2.28-2.340.190650.2977189X-RAY DIFFRACTION3.64
2.34-2.410.2806160.2475330X-RAY DIFFRACTION6.49
2.41-2.490.3124350.263520X-RAY DIFFRACTION10.2
2.49-2.570.252320.2635684X-RAY DIFFRACTION13.16
2.57-2.680.2827630.26441121X-RAY DIFFRACTION21.89
2.68-2.80.2639950.26491734X-RAY DIFFRACTION33.82
2.8-2.950.26871570.272857X-RAY DIFFRACTION55.65
2.95-3.130.27551760.25423783X-RAY DIFFRACTION72.95
3.13-3.370.26282200.22824837X-RAY DIFFRACTION93.2
3.37-3.710.22532820.20345082X-RAY DIFFRACTION98.53
3.71-4.250.21713180.18215035X-RAY DIFFRACTION98.56
4.25-5.350.1992320.17875139X-RAY DIFFRACTION98.99
5.35-37.790.2122740.19835091X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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