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- PDB-8fnu: Structure of RdrA from Streptococcus suis RADAR defense system -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fnu
タイトルStructure of RdrA from Streptococcus suis RADAR defense system
要素KAP NTPase domain-containing protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / RADAR / ATPase / RdrA / antiphage system
機能・相同性KAP family P-loop domain / KAP family P-loop domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / KAP NTPase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Streptococcus suis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Duncan-Lowey, B. / Johnson, A.G. / Rawson, S. / Mayer, M.L. / Kranzusch, P.J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
The Pew Charitable Trusts 米国
Burroughs Wellcome Fund 米国
The G. Harold and Leila Y. Mathers Foundation 米国
Parker Institute for Cancer Immunotherapy 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the RADAR supramolecular anti-phage defense complex.
著者: Brianna Duncan-Lowey / Nitzan Tal / Alex G Johnson / Shaun Rawson / Megan L Mayer / Shany Doron / Adi Millman / Sarah Melamed / Taya Fedorenko / Assaf Kacen / Alexander Brandis / Tevie ...著者: Brianna Duncan-Lowey / Nitzan Tal / Alex G Johnson / Shaun Rawson / Megan L Mayer / Shany Doron / Adi Millman / Sarah Melamed / Taya Fedorenko / Assaf Kacen / Alexander Brandis / Tevie Mehlman / Gil Amitai / Rotem Sorek / Philip J Kranzusch /
要旨: RADAR is a two-protein bacterial defense system that was reported to defend against phage by "editing" messenger RNA. Here, we determine cryo-EM structures of the RADAR defense complex, revealing ...RADAR is a two-protein bacterial defense system that was reported to defend against phage by "editing" messenger RNA. Here, we determine cryo-EM structures of the RADAR defense complex, revealing RdrA as a heptameric, two-layered AAA+ ATPase and RdrB as a dodecameric, hollow complex with twelve surface-exposed deaminase active sites. RdrA and RdrB join to form a giant assembly up to 10 MDa, with RdrA docked as a funnel over the RdrB active site. Surprisingly, our structures reveal an RdrB active site that targets mononucleotides. We show that RdrB catalyzes ATP-to-ITP conversion in vitro and induces the massive accumulation of inosine mononucleotides during phage infection in vivo, limiting phage replication. Our results define ATP mononucleotide deamination as a determinant of RADAR immunity and reveal supramolecular assembly of a nucleotide-modifying machine as a mechanism of anti-phage defense.
履歴
登録2022年12月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KAP NTPase domain-containing protein
B: KAP NTPase domain-containing protein
E: KAP NTPase domain-containing protein
F: KAP NTPase domain-containing protein
G: KAP NTPase domain-containing protein
D: KAP NTPase domain-containing protein
C: KAP NTPase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)744,8937
ポリマ－744,8937
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "D"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "A"
d_5ens_1chain "E"
d_6ens_1chain "F"
d_7ens_1chain "G"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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要素

#1: タンパク質
KAP NTPase domain-containing protein / RdrA


分子量: 106413.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptococcus suis (バクテリア) / 遺伝子: ERS132531_01777 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0Z8XTP6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RdrA heptameric complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Streptococcus suis (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMpotassium chlorideKCl1
250 mMHEPES1
31 mMTCEP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 42.02 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193305 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 31.05 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00647145
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.27463574
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6226090
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0587056
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0198008
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0394164517977
ens_1d_3FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0394087377055
ens_1d_4FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0394072184331
ens_1d_5FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703813061842
ens_1d_6FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000701915893833
ens_1d_7FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0394088013792

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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