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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8fml | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5) in complex with a full-length flagellin (FliC) ligand | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Inflammasome / Innate immunity / Bacterial ligand / host-pathogen interaction / Protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / The IPAF inflammasome / IPAF inflammasome complex / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production ...TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / The IPAF inflammasome / IPAF inflammasome complex / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / neuronal cell body / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / extracellular region / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å | ||||||
![]() | Paidimuddala, B. / Zhang, L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for flagellin-induced NAIP5 activation. 著者: Bhaskar Paidimuddala / Jianhao Cao / Liman Zhang / ![]() 要旨: The NAIP (NLR family apoptosis inhibitory protein)/NLRC4 (NLR family CARD containing protein 4) inflammasome senses Gram-negative bacterial ligand. In the ligand-bound state, the winged helix domain ...The NAIP (NLR family apoptosis inhibitory protein)/NLRC4 (NLR family CARD containing protein 4) inflammasome senses Gram-negative bacterial ligand. In the ligand-bound state, the winged helix domain of NAIP forms a steric clash with NLRC4 to open it up. However, how ligand binding activates NAIP is less clear. Here, we investigated the dynamics of the ligand-binding region of inactive NAIP5 and solved the cryo-EM structure of NAIP5 in complex with its specific ligand, FliC from flagellin, at 2.9-Å resolution. The structure revealed a "trap and lock" mechanism in FliC recognition, whereby FliC-D0 is first trapped by the hydrophobic pocket of NAIP5, then locked in the binding site by ID (insertion domain) and C-terminal tail of NAIP5. The FliC-D0 domain further inserts into ID to stabilize the complex. According to this mechanism, FliC triggers the conformational change of NAIP5 by bringing multiple flexible domains together. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 305.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 235.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 69.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 100.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 29296MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 161128.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 52614.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: fliC, flaF, hag, STM1959 / プラスミド: pCMV-His-fliC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NAIP5 in complex with a full-length bacterial flagellin ligand (FliC) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.2135 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4616 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199022 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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