+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8fjp | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of native mosquito salivary gland surface protein 1 (SGS1) | |||||||||
要素 | salivary gland surface protein 1 | |||||||||
キーワード | ALLERGEN / Rhs/YD-repeats / mosquito salivary protein / receptor domain / pathogen transmission | |||||||||
機能・相同性 | Tox-SGS domain / Salivary glad secreted protein domain toxin / Rhs repeat-associated core / membrane / AAEL009993-PA 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Aedes aegypti (ネッタイシマカ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu, S. / Xia, X. / Calvo, E. / Zhou, Z.H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Native structure of mosquito salivary protein uncovers domains relevant to pathogen transmission. 著者: Shiheng Liu / Xian Xia / Eric Calvo / Z Hong Zhou / 要旨: Female mosquitoes inject saliva into vertebrate hosts during blood feeding. This process transmits mosquito-borne human pathogens that collectively cause ~1,000,000 deaths/year. Among the most ...Female mosquitoes inject saliva into vertebrate hosts during blood feeding. This process transmits mosquito-borne human pathogens that collectively cause ~1,000,000 deaths/year. Among the most abundant and conserved proteins secreted by female salivary glands is a high-molecular weight protein called salivary gland surface protein 1 (SGS1) that facilitates pathogen transmission, but its mechanism remains elusive. Here, we determine the native structure of SGS1 by the cryoID approach, showing that the 3364 amino-acid protein has a Tc toxin-like Rhs/YD shell, four receptor domains, and a set of C-terminal daisy-chained helices. These helices are partially shielded inside the Rhs/YD shell and poised to transform into predicted transmembrane helices. This transformation, and the numerous receptor domains on the surface of SGS1, are likely key in facilitating sporozoite/arbovirus invasion into the salivary glands and manipulating the host's immune response. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8fjp.cif.gz | 586.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb8fjp.ent.gz | 471.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8fjp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8fjp_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 8fjp_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8fjp_validation.xml.gz | 87.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8fjp_validation.cif.gz | 129.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/8fjp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/8fjp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 29245MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 380453.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Aedes aegypti (ネッタイシマカ) / 参照: UniProt: Q16U82 |
---|---|
#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#3: 糖 | ChemComp-NAG / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: salivary gland surface protein 1 (SGS1) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Aedes aegypti (ネッタイシマカ) |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 137 mM NaCl, 2.7 mM KCl, 4.3 mM Na2HPO4, and 1.4 mM KH2PO4, pH 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 161092 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 109.4 / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|