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- PDB-8fec: Structure of J-PKAc chimera complexed with Aplithianine derivative -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fec
タイトルStructure of J-PKAc chimera complexed with Aplithianine derivative
要素
  • (DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha) x 2
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein kinase A / Fibrolamellar Hepatocellular Carcinoma / Natural Product
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / channel activator activity / sperm head / HDL assembly / negative regulation of inclusion body assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / mitochondrial protein catabolic process ...PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / channel activator activity / sperm head / HDL assembly / negative regulation of inclusion body assembly / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / mitochondrial protein catabolic process / nucleotide-activated protein kinase complex / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / high-density lipoprotein particle assembly / Rap1 signalling / positive regulation of ATP-dependent activity / intracellular potassium ion homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / cAMP-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / protein localization to lipid droplet / PKA activation / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of protein import into nucleus / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / Triglyceride catabolism / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / ATPase activator activity / : / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / RET signaling / Regulation of MECP2 expression and activity / sperm flagellum / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PKA activation in glucagon signalling / plasma membrane raft / DARPP-32 events / regulation of cardiac conduction / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Attenuation phase / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / transcription regulator inhibitor activity / renal water homeostasis / Hedgehog 'off' state / regulation of cellular response to heat / forebrain development / positive regulation of phagocytosis / Ion homeostasis / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / sperm midpiece / calcium channel complex / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of gluconeogenesis / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / CD209 (DC-SIGN) signaling / Hsp70 protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein folding chaperone / cellular response to glucagon stimulus / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / regulation of heart rate / protein export from nucleus / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / acrosomal vesicle / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / Regulation of insulin secretion / neural tube closure / Degradation of GLI1 by the proteasome / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome
類似検索 - 分子機能
: / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / DnaJ molecular chaperone homology domain ...: / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XU0 / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / DnaJ homolog subfamily B member 1 / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Du, L. / Wilson, B.A.P. / Li, N. / Martinez Fiesco, J.A. / Dalilian, M. / Wang, D. / Smith, E.A. / Wamiru, A. / Goncharova, E.I. / Zhang, P. / O'Keefe, B.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: J.Nat.Prod. / 年: 2023
タイトル: Discovery and Synthesis of a Naturally Derived Protein Kinase Inhibitor that Selectively Inhibits Distinct Classes of Serine/Threonine Kinases.
著者: Du, L. / Wilson, B.A.P. / Li, N. / Shah, R. / Dalilian, M. / Wang, D. / Smith, E.A. / Wamiru, A. / Goncharova, E.I. / Zhang, P. / O'Keefe, B.R.
履歴
登録2022年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
B: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
J: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3136
ポリマ－99,5574
非ポリマー7572
水00
1
A: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
I: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1973
ポリマ－49,8182
非ポリマー3781
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA
2
B: DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
J: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1173
ポリマ－49,7382
非ポリマー3781
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.640, 59.100, 91.008
Angle α, β, γ (deg.)88.950, 86.140, 89.860
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 ...DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1 / PKA C-alpha


分子量: 47591.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1, PRKACA, PKACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21*(DE3)
参照: UniProt: P25685, UniProt: P17612, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61925
#3: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1,cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / HSP40 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ ...DnaJ protein homolog 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / HSP40 / Heat shock protein 40 / Human DnaJ protein 1 / hDj-1 / PKA C-alpha


分子量: 47511.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1, PRKACA, PKACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21*(DE3)
参照: UniProt: P25685, UniProt: P17612, cAMP-dependent protein kinase
#4: 化合物 ChemComp-XU0 / 6-[(6P)-6-(4-bromo-1-methyl-1H-imidazol-5-yl)-2,3-dihydro-4H-1,4-thiazin-4-yl]-7H-purine


分子量: 378.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12BrN7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.93 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM Lithium sulfate, 100 mM HEPES 7.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50.53 Å / Num. obs: 26373 / % possible obs: 91.14 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 67.13 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 13.17
反射 シェル解像度: 2.7→2.797 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / Num. unique obs: 2715 / CC1/2: 0.878 / CC star: 0.967 / % possible all: 93.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WB7

4wb7


解像度: 2.7→50.53 Å / SU ML: 0.4789 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 34.8081
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2874 3583 7.49 %
Rwork0.2079 44270 -
obs0.2138 26352 82.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 77.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7020 0 44 0 7064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00937244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0629769
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0526998
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00841256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.266969
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.730.50191560.40051629X-RAY DIFFRACTION81.73
2.73-2.770.42671510.36771703X-RAY DIFFRACTION82.69
2.77-2.810.40811010.32821836X-RAY DIFFRACTION82.64
2.81-2.850.35171230.31341618X-RAY DIFFRACTION81.74
2.85-2.890.40251320.26621715X-RAY DIFFRACTION82.53
2.9-2.940.35291420.26461689X-RAY DIFFRACTION82.33
2.94-2.990.32331540.26461697X-RAY DIFFRACTION80.06
2.99-3.050.38031340.27731536X-RAY DIFFRACTION79.15
3.05-3.110.37891160.29131648X-RAY DIFFRACTION77.3
3.11-3.170.33271310.28181492X-RAY DIFFRACTION72.2
3.17-3.240.38051410.28711679X-RAY DIFFRACTION81.61
3.24-3.310.38121330.27281774X-RAY DIFFRACTION86.37
3.31-3.40.36621600.25071776X-RAY DIFFRACTION86.27
3.4-3.490.29031220.25131813X-RAY DIFFRACTION86.31
3.49-3.590.31681420.23031767X-RAY DIFFRACTION85.38
3.59-3.710.2611350.2191757X-RAY DIFFRACTION83.87
3.71-3.840.32771390.2161677X-RAY DIFFRACTION83.38
3.84-3.990.29621340.20241757X-RAY DIFFRACTION83.75
3.99-4.170.30441430.19831711X-RAY DIFFRACTION82.04
4.17-4.390.25081280.16911634X-RAY DIFFRACTION80.02
4.4-4.670.26181040.16331525X-RAY DIFFRACTION72.27
4.67-5.030.26831560.15561771X-RAY DIFFRACTION86.8
5.03-5.540.2451500.17931816X-RAY DIFFRACTION87.61
5.54-6.330.26721700.19531807X-RAY DIFFRACTION88.5
6.34-7.980.25341300.17161749X-RAY DIFFRACTION84.64
7.98-50.530.18281560.1481694X-RAY DIFFRACTION82.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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