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- PDB-8fe6: Crystal structure of human O-GlcNAc transferase (OGT) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fe6
タイトルCrystal structure of human O-GlcNAc transferase (OGT) in complex with an exosite-binding peptide and UDP-GlcNAc
要素
  • A motif peptide
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / O-GlcNAc transferase / exosite / protein-protein interaction / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Xie, J. / Jiang, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM121718 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2023
タイトル: Motif-dependent binding on the intervening domain regulates O-GlcNAc transferase.
著者: Blankenship, C.M. / Xie, J. / Benz, C. / Wang, A. / Ivarsson, Y. / Jiang, J.
履歴
登録2022年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: A motif peptide
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: A motif peptide
E: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
F: A motif peptide
G: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
H: A motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,67512
ポリマ－330,2468
非ポリマー2,4294
水00
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: A motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1693
ポリマ－82,5612
非ポリマー6071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA
2
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: A motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1693
ポリマ－82,5612
非ポリマー6071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area28230 Å2
手法PISA
3
E: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
F: A motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1693
ポリマ－82,5612
非ポリマー6071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area28270 Å2
手法PISA
4
G: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
H: A motif peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1693
ポリマ－82,5612
非ポリマー6071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area28050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)281.532, 281.532, 143.212
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド
A motif peptide


分子量: 1586.874 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.45M potassium phosphate, 10mM EDTA pH 8, 1% Xylitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.127129 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127129 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→123.485 Å / Num. obs: 79618 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 75.26 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3.06→3.113 Å / Num. unique obs: 3990 / CC1/2: 0.492

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCdata processing
Cootモデル構築
PHASER位相決定
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.06→40.64 Å / SU ML: 0.4193 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 24.0207
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2194 2002 2.52 %
Rwork0.1807 77574 -
obs0.1816 79576 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.06→40.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22348 0 156 0 22504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002623088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.532231356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04133468
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00544064
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.56243064
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.06-3.140.33171430.30825575X-RAY DIFFRACTION99.98
3.14-3.220.32651400.27765519X-RAY DIFFRACTION99.95
3.22-3.320.31151460.24745585X-RAY DIFFRACTION99.97
3.32-3.420.24381430.23015535X-RAY DIFFRACTION99.96
3.42-3.550.2671450.22015557X-RAY DIFFRACTION99.95
3.55-3.690.28091400.20325575X-RAY DIFFRACTION99.97
3.69-3.860.22461410.20085484X-RAY DIFFRACTION98.39
3.86-4.060.22311430.16755514X-RAY DIFFRACTION100
4.06-4.310.19931430.15735548X-RAY DIFFRACTION99.98
4.31-4.640.19381430.15025559X-RAY DIFFRACTION100
4.64-5.110.19341440.16165562X-RAY DIFFRACTION100
5.11-5.850.22021430.16745568X-RAY DIFFRACTION100
5.85-7.360.2111420.17795508X-RAY DIFFRACTION99.21
7.36-40.640.16021460.14235485X-RAY DIFFRACTION98.82
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 43.4390963473 Å / Origin y: 39.7939926069 Å / Origin z: 62.6757461008 Å
111213212223313233
T0.56783986207 Å20.0157014240509 Å20.00918532762365 Å2-0.476004038693 Å2-0.0322175048225 Å2--0.626556181756 Å2
L0.105268463226 °20.0548711581679 °2-0.0644806306538 °2-0.0101317907314 °2-0.0181372236117 °2--0.213803970569 °2
S-0.00435081630019 Å °-0.0174494993649 Å °-0.0104052577706 Å °0.0290200887402 Å °0.00442614144023 Å °-0.0417292874122 Å °-0.0426176424312 Å °-0.0203417444093 Å °-0.000692882333467 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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