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- PDB-8fbg: Crystal structure of NSD1 Mutant-Y1869C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fbg
タイトルCrystal structure of NSD1 Mutant-Y1869C
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
キーワードTRANSFERASE / NSD1 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / histone H3K36 dimethyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / gastrulation with mouth forming second / nuclear thyroid hormone receptor binding / histone methyltransferase complex ...[histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / histone H3K36 dimethyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / gastrulation with mouth forming second / nuclear thyroid hormone receptor binding / histone methyltransferase complex / nuclear androgen receptor binding / histone methyltransferase activity / nuclear retinoid X receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator activity / transcription corepressor activity / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / AWS domain ...: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Providokhina, K. / Dong, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of NSD1
著者: Providokhina, K. / Dong, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2022年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,28715
ポリマ－52,8722
非ポリマー1,41513
水3,063170
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1117
ポリマ－26,4361
非ポリマー6756
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1768
ポリマ－26,4361
非ポリマー7407
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.449, 64.947, 81.408
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.170, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific / H3-K36-HMTase / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR-binding SET domain- ...H3-K36-HMTase / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR-binding SET domain-containing protein


分子量: 26436.186 Da / 分子数: 2 / 変異: Y1869C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nsd1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O88491, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.96 % / Mosaicity: 1.914 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% p3350, 0.2M KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 19253 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 38.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 1.493 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.3440.7719750.8970.4190.8811.08896.8
2.34-2.3840.3729420.9120.2010.4240.94896
2.38-2.4340.3289710.9130.180.3750.93596.9
2.43-2.4840.3229430.9390.1750.3680.95396.4
2.48-2.5340.2719430.9570.1480.310.9195.4
2.53-2.5940.2299530.9540.1240.2620.95895.9
2.59-2.6640.2549250.9430.1390.2911.34294.1
2.66-2.733.90.2989310.7970.170.3453.02994.6
2.73-2.8140.199340.9780.1020.2171.19693.2
2.81-2.94.10.1629370.980.0860.1841.15395
2.9-34.10.1399280.9850.0740.1581.20194.6
3-3.1240.1149690.9860.0610.131.13997.3
3.12-3.264.10.110030.9910.0530.1141.27398.1
3.26-3.444.30.1099520.9740.0580.1242.12398.8
3.44-3.6540.119610.9820.060.1262.68897
3.65-3.933.90.1119580.9620.0620.1273.15995.5
3.93-4.334.20.0699950.9940.0370.0791.67399.1
4.33-4.954.40.069950.9960.0310.0681.38799.7
4.95-6.244.30.0610110.9940.0320.0681.17199.8
6.24-504.10.06810270.9950.0350.0771.65798.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.17 Å27.37 Å
Translation4.17 Å27.37 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OOI

3ooi


解像度: 2.29→27.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU R Cruickshank DPI: 0.425 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.435 / SU Rfree Blow DPI: 0.269 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.27
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 899 4.71 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 19076 95.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 86.69 Å2 / Biso mean: 29.58 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.423 Å20 Å21.9521 Å2
2--3.9716 Å20 Å2
3----0.5486 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→27.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3320 0 65 173 3558
Biso mean--22.83 27.75 -
残基数----435
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1191SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes627HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3454HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion461SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3977SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3454HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4688HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.94
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.31 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4286 26 5.99 %
Rwork0.4065 408 -
all0.4079 434 -
obs--84.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8481-0.83970.52311.4996-0.42240.99590.0013-0.01190.0528-0.0172-0.067-0.0534-0.0472-0.0530.0657-0.0012-0.0240.0234-0.08950.0084-0.13938.4393-7.89227.8
21.41710.2946-0.61581.0196-0.17520.7229-0.020.0477-0.1091-0.0796-0.01520.01390.00390.03480.0352-0.01760.0321-0.0167-0.06510.0119-0.06686.301123.783232.9052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1764 - 1980
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1763 - 1980

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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