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万見
- PDB-8f86: SIRT6 bound to an H3K9Ac nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f86
タイトルSIRT6 bound to an H3K9Ac nucleosome
要素
  • (DNA (148-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
キーワードGENE REGULATION / nucleosome / SIRTUIN6 / histone deacylation / H3K9Ac
機能・相同性
機能・相同性情報


ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity ...ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / cardiac muscle cell differentiation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / negative regulation of D-glucose import / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of blood vessel branching / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / TORC2 complex binding / histone deacetylase regulator activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein import into nucleus / positive regulation of double-strand break repair / lncRNA binding / regulation of protein secretion / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of stem cell population maintenance / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of cellular senescence / NAD+ binding / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / regulation of protein localization to plasma membrane / response to UV / nucleosome binding / enzyme regulator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / base-excision repair / positive regulation of insulin secretion / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / glucose homeostasis / heterochromatin formation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / nucleosome assembly / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B ...Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZSL / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Markert, J. / Whedon, S. / Wang, Z. / Cole, P. / Farnung, L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Structural Basis of Sirtuin 6-Catalyzed Nucleosome Deacetylation.
著者: Zhipeng A Wang / Jonathan W Markert / Samuel D Whedon / Maheeshi Yapa Abeywardana / Kwangwoon Lee / Hanjie Jiang / Carolay Suarez / Hening Lin / Lucas Farnung / Philip A Cole /
要旨: The reversible acetylation of histone lysine residues is controlled by the action of acetyltransferases and deacetylases (HDACs), which regulate chromatin structure and gene expression. The sirtuins ...The reversible acetylation of histone lysine residues is controlled by the action of acetyltransferases and deacetylases (HDACs), which regulate chromatin structure and gene expression. The sirtuins are a family of NAD-dependent HDAC enzymes, and one member, sirtuin 6 (Sirt6), influences DNA repair, transcription, and aging. Here, we demonstrate that Sirt6 is efficient at deacetylating several histone H3 acetylation sites, including its canonical site Lys9, in the context of nucleosomes but not free acetylated histone H3 protein substrates. By installing a chemical warhead at the Lys9 position of histone H3, we trap a catalytically poised Sirt6 in complex with a nucleosome and employ this in cryo-EM structural analysis. The structure of Sirt6 bound to a nucleosome reveals extensive interactions between distinct segments of Sirt6 and the H2A/H2B acidic patch and nucleosomal DNA, which accounts for the rapid deacetylation of nucleosomal H3 sites and the disfavoring of histone H2B acetylation sites. These findings provide a new framework for understanding how HDACs target and regulate chromatin.
履歴
登録2022年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年4月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity_src_gen
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年5月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B
I: DNA (148-MER)
J: DNA (148-MER)
K: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,11413
ポリマ－261,46111
非ポリマー6532
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15271.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6 / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6 / Protein mono-ADP-ribosyltransferase sirtuin-6 / ...NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6 / Protein mono-ADP-ribosyltransferase sirtuin-6 / Regulatory protein SIR2 homolog 6 / hSIRT6 / SIR2-like protein 6


分子量: 39152.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N6T7, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの, protein acetyllysine N-acetyltransferase, 転移酵素; ...参照: UniProt: Q8N6T7, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの, protein acetyllysine N-acetyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (148-MER)


分子量: 57400.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (148-MER)


分子量: 56831.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-ZSL / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl [(3aR,5R,6R,6aR)-6-hydroxytetrahydro-2H-furo[2,3-d][1,3]oxathiol-5-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name)


分子量: 587.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H23N5O13P2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SIRT6 bound to H3K9Ac / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 50.45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95205 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00415264
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63121903
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d29.0684150
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0562495
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051751

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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