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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8esz | ||||||
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タイトル | Structure of mitochondrial complex I from Drosophila melanogaster, Helix-locked state | ||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / NADH:ubiquinone oxidoreductase / TRANSLOCASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() Mitochondrial protein import / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / NADH dehydrogenase / Mitochondrial protein degradation / regulation of terminal button organization / Neutrophil degranulation ...Mitochondrial protein import / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / NADH dehydrogenase / Mitochondrial protein degradation / regulation of terminal button organization / Neutrophil degranulation / protein lipoylation / deoxynucleoside kinase activity / cellular respiration / ubiquinone-6 biosynthetic process / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / reactive oxygen species metabolic process / determination of adult lifespan / response to reactive oxygen species / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Padavannil, A. / Letts, J.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Resting mitochondrial complex I from adopts a helix-locked state. 著者: Abhilash Padavannil / Anjaneyulu Murari / Shauna-Kay Rhooms / Edward Owusu-Ansah / James A Letts / ![]() 要旨: Respiratory complex I is a proton-pumping oxidoreductase key to bioenergetic metabolism. Biochemical studies have found a divide in the behavior of complex I in metazoans that aligns with the ...Respiratory complex I is a proton-pumping oxidoreductase key to bioenergetic metabolism. Biochemical studies have found a divide in the behavior of complex I in metazoans that aligns with the evolutionary split between Protostomia and Deuterostomia. Complex I from Deuterostomia including mammals can adopt a biochemically defined off-pathway 'deactive' state, whereas complex I from Protostomia cannot. The presence of off-pathway states complicates the interpretation of structural results and has led to considerable mechanistic debate. Here, we report the structure of mitochondrial complex I from the thoracic muscles of the model protostome . We show that although complex I (-CI) does not have a NEM-sensitive deactive state, it does show slow activation kinetics indicative of an off-pathway resting state. The resting-state structure of -CI from the thoracic muscle reveals multiple conformations. We identify a helix-locked state in which an N-terminal α-helix on the NDUFS4 subunit wedges between the peripheral and membrane arms. Comparison of the -CI structure and conformational states to those observed in bacteria, yeast, and mammals provides insight into the roles of subunits across organisms, explains why the -CI off-pathway resting state is NEM insensitive, and raises questions regarding current mechanistic models of complex I turnover. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 3.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 3.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 233.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 345.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28582MC ![]() 8eswC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+NADH dehydrogenase ... , 29種, 29分子 ANS6S3V2S8A8A1AOS5AMBLB6B4B7B5B9BMB8B3C2B1S4A9V3V1A7A5ALA6
-タンパク質 , 6種, 7分子 S1S7ACABB2S2A3
#3: タンパク質 | 分子量: 78724.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q94511, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) | ||||||
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#6: タンパク質 | 分子量: 24622.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9VXK7 | ||||||
#25: タンパク質 | 分子量: 17257.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q94519 #30: タンパク質 | | 分子量: 10758.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q7PL91 #31: タンパク質 | | 分子量: 52985.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9V4E0 #36: タンパク質 | | 分子量: 8412.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9W380 |
-NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 14524L63
#8: タンパク質 | 分子量: 36383.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: C7DZL9, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#9: タンパク質 | 分子量: 51383.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9MDK5, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#10: タンパク質 | 分子量: 65777.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: C7DZL4, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#34: タンパク質 | 分子量: 39839.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P03896, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#37: タンパク質 | 分子量: 11363.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18934, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#38: タンパク質 | 分子量: 20083.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18933, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#39: タンパク質 | 分子量: 13572.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18930, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-非ポリマー , 15種, 68分子 ![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/PC1.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
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![](data/chem/img/ZMP.gif)
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![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/WSF.gif)
![](data/chem/img/DGT.gif)
![](data/chem/img/PC1.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/3PE.gif)
![](data/chem/img/U10.gif)
![](data/chem/img/C14.gif)
![](data/chem/img/ZMP.gif)
![](data/chem/img/OCT.gif)
![](data/chem/img/D12.gif)
![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/WSF.gif)
![](data/chem/img/DGT.gif)
#43: 化合物 | ChemComp-CDL / #44: 化合物 | ChemComp-PC1 / #45: 化合物 | ChemComp-ZN / | #46: 化合物 | ChemComp-SF4 / #47: 化合物 | #48: 化合物 | ChemComp-3PE / #49: 化合物 | ChemComp-U10 / | #50: 化合物 | #51: 化合物 | #52: 化合物 | ChemComp-OCT / | #53: 化合物 | ChemComp-D12 / #54: 化合物 | ChemComp-NDP / | #55: 化合物 | ChemComp-FMN / | #56: 化合物 | ChemComp-WSF / ( | #57: 化合物 | ChemComp-DGT / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mitochondrial complex I from the thoracic muscle of Drosophila melanogaster タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#24, #26-#42, #25 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 293389 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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