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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8esw | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of mitochondrial complex I from Drosophila melanogaster, Flexible-class 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / NADH:ubiquinone oxidoreductase / TRANSLOCASE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Mitochondrial protein import / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / Protein lipoylation / Mitochondrial protein degradation / Neutrophil degranulation / ubiquinone biosynthetic process / cellular respiration ...Mitochondrial protein import / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / Protein lipoylation / Mitochondrial protein degradation / Neutrophil degranulation / ubiquinone biosynthetic process / cellular respiration / 酸化還元酵素 / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / acyl binding / acyl carrier activity / electron transport coupled proton transport / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / proton transmembrane transport / reactive oxygen species metabolic process / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / Z disc / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Padavannil, A. / Letts, J.A. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Resting mitochondrial complex I from adopts a helix-locked state. 著者: Abhilash Padavannil / Anjaneyulu Murari / Shauna-Kay Rhooms / Edward Owusu-Ansah / James A Letts / ![]() 要旨: Respiratory complex I is a proton-pumping oxidoreductase key to bioenergetic metabolism. Biochemical studies have found a divide in the behavior of complex I in metazoans that aligns with the ...Respiratory complex I is a proton-pumping oxidoreductase key to bioenergetic metabolism. Biochemical studies have found a divide in the behavior of complex I in metazoans that aligns with the evolutionary split between Protostomia and Deuterostomia. Complex I from Deuterostomia including mammals can adopt a biochemically defined off-pathway 'deactive' state, whereas complex I from Protostomia cannot. The presence of off-pathway states complicates the interpretation of structural results and has led to considerable mechanistic debate. Here, we report the structure of mitochondrial complex I from the thoracic muscles of the model protostome . We show that although complex I (-CI) does not have a NEM-sensitive deactive state, it does show slow activation kinetics indicative of an off-pathway resting state. The resting-state structure of -CI from the thoracic muscle reveals multiple conformations. We identify a helix-locked state in which an N-terminal α-helix on the NDUFS4 subunit wedges between the peripheral and membrane arms. Comparison of the -CI structure and conformational states to those observed in bacteria, yeast, and mammals provides insight into the roles of subunits across organisms, explains why the -CI off-pathway resting state is NEM insensitive, and raises questions regarding current mechanistic models of complex I turnover. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28581MC ![]() 8eszC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+NADH dehydrogenase ... , 29種, 29分子 ANS6S3V2S8A8A1AOS5AMBLB6B4B7B5B9BMB8B3C2B1S4A9V3V1A7A5A6AL
-タンパク質 , 6種, 7分子 S1S7ACABB2S2A3
#3: タンパク質 | 分子量: 78724.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q94511, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) | ||||||
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#6: タンパク質 | 分子量: 24622.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9VXK7 | ||||||
#26: タンパク質 | 分子量: 17257.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q94519 #31: タンパク質 | | 分子量: 10758.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q7PL91 #32: タンパク質 | | 分子量: 52985.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9V4E0 #40: タンパク質 | | 分子量: 8412.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9W380 |
-NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 314524L6
#8: タンパク質 | 分子量: 13572.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18930, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#9: タンパク質 | 分子量: 36383.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: C7DZL9, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#10: タンパク質 | 分子量: 51383.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9MDK5, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#11: タンパク質 | 分子量: 65777.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: C7DZL4, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#35: タンパク質 | 分子量: 39839.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P03896, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#36: タンパク質 | 分子量: 11363.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18934, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#37: タンパク質 | 分子量: 20083.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18933, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-非ポリマー , 10種, 49分子 


















#43: 化合物 | ChemComp-CDL / #44: 化合物 | ChemComp-ZN / | #45: 化合物 | ChemComp-SF4 / #46: 化合物 | #47: 化合物 | ChemComp-PC1 / #48: 化合物 | ChemComp-3PE / #49: 化合物 | #50: 化合物 | ChemComp-NDP / | #51: 化合物 | ChemComp-FMN / | #52: 化合物 | ChemComp-DGT / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: mitochondrial complex I from the thoracic muscles of D. melanogaster タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#42 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 293389 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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