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万見
- PDB-8epy: The solution structure of abxF in complex with its product (-)-AB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8epy
タイトルThe solution structure of abxF in complex with its product (-)-ABX, an enzyme catalyzing the formation of the chiral spiroketal of an anthrabenzoxocinone antibiotic, (-)-ABX
要素Glyoxalase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN/ANTIBIOTIC / CYANA 3.98.13 / enzyme / catalysis / chiral spiroketal / BIOSYNTHETIC PROTEIN-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性: / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / metal ion binding / : / Glyoxalase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法溶液NMR / na
データ登録者Jia, X. / Yan, X. / Qu, X. / Mobli, M.
資金援助 オーストラリア, 中国, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP220103028 オーストラリア
National Science Foundation (NSF, China)1800048 中国
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2025
タイトル: An enzymatic dual-oxa Diels–Alder reaction constructs the oxygen-bridged tricyclic acetal unit of (–)-anthrabenzoxocinone
著者: Jia, X. / Yan, X. / Mobli, M. / Qu, X.
履歴
登録2022年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 2.02025年2月12日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_contact_author ...atom_site / pdbx_contact_author / pdbx_entry_details / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_software / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_refine.method ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_refine.method / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_software.version / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num
解説: Atomic clashes
詳細: The NMR complex structure has been refined within implicit water.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12025年4月23日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6522
ポリマ－25,1921
非ポリマー4601
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Glyoxalase


分子量: 25191.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 遺伝子: abxF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2I6B3F9
#2: 化合物 ChemComp-WOZ / (6R,16R)-3,11,13,15-tetrahydroxy-1,6,9,9-tetramethyl-6,7,9,16-tetrahydro-14H-6,16-epoxyanthra[2,3-e]benzo[b]oxocin-14-one


分子量: 460.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H24O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-15N HSQC
131isotropic12D 1H-13C HSQC
141isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
151isotropic22D 1H-1H NOESY - filtered
1201isotropic12D 1H-13C HSQC constant time
161isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
171isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic - filtered
181isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
191isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic - filtered
1101isotropic13D 1H-15N NOESY
1111isotropic23D 1H-15N NOESY - filtered
1121isotropic13D HNCA
1131isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1141isotropic13D CBCA(CO)NH
1151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1161isotropic13D HN(CA)CB
1171isotropic13D HN(CA)CO
1181isotropic13D HNCO
1191isotropic13D HN(CA)CO

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] abxF, 1.25 mM (-)-ABX, 5 % v/v [U-100% 2H] D2O, 95 % v/v H2O, 50 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 3 mM sodium azide, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O
詳細: 1.25 mM 13C, 15N-abxF in 20 mM NaPO4 pH 6.6, 50 mM NaCl, 5 mM DTT, 3 mM NaN3, pH 6.6. abxF protein sample was mixed with (-)-ABX in DMSO at the ratio of [abxF]:[(-)-ABX] = 1:2. Then excess (-) ...詳細: 1.25 mM 13C, 15N-abxF in 20 mM NaPO4 pH 6.6, 50 mM NaCl, 5 mM DTT, 3 mM NaN3, pH 6.6. abxF protein sample was mixed with (-)-ABX in DMSO at the ratio of [abxF]:[(-)-ABX] = 1:2. Then excess (-)-ABX and DMSO was removed by buffer exchange using Amicon.
Label: 13C, 15N_abxF with (-)-ABX / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.25 mMabxF[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.25 mM(-)-ABXnatural abundance1
5 % v/vD2O[U-100% 2H]1
95 % v/vH2Onatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
3 mMsodium azidenatural abundance1
5 mMDTTnatural abundance1
試料状態詳細: 1.25 mM 13C, 15N-abxF and 1.25 mM (-)-ABX in 20 mM NaPO4 pH 6.6, 50 mM NaCl, 5 mM DTT, 3 mM NaN3, pH 6.6.
イオン強度: 20 mM sodium phosphate and 50 mM NaCl mM / Label: condtions_1 / pH: 6.6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CcpNmr AnalysisVranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, and Laue ED. CcpNmr Analysis Version 2chemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
XTBChristoph Bannwarth, Eike Caldeweyher, Sebastian Ehlert, Andreas Hansen, Philipp Pracht, Jakob Seibert, Sebastian Spicher, Stefan Grimme精密化
CcpNmr AnalysisVranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, and Laue ED. CcpNmr Analysis Version 2peak picking
精密化手法: na / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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