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- PDB-8ehs: Cryo-EM reconstruction of the CS17 bacterial adhesion pili -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ehs
タイトルCryo-EM reconstruction of the CS17 bacterial adhesion pili
要素CS17 fimbriae major subunit
キーワードCELL ADHESION / enterotoxigenic / adhesion pili / superelastic / helical reconstruction
機能・相同性Fimbrial major subunit, CS1-type / CS1 type fimbrial major subunit / pilus / CS17 fimbriae major subunit
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Doran, M.H. / Bullitt, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R21AI156236-01 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Three structural solutions for bacterial adhesion pilus stability and superelasticity.
著者: Matthew H Doran / Joseph L Baker / Tobias Dahlberg / Magnus Andersson / Esther Bullitt /
要旨: Bacterial adhesion pili are key virulence factors that mediate host-pathogen interactions in diverse epithelial environments. Deploying a multimodal approach, we probed the structural basis ...Bacterial adhesion pili are key virulence factors that mediate host-pathogen interactions in diverse epithelial environments. Deploying a multimodal approach, we probed the structural basis underpinning the biophysical properties of pili originating from enterotoxigenic (ETEC) and uropathogenic bacteria. Using cryo-electron microscopy we solved the structures of three vaccine target pili from ETEC bacteria, CFA/I, CS17, and CS20. Pairing these and previous pilus structures with force spectroscopy and steered molecular dynamics simulations, we find a strong correlation between subunit-subunit interaction energies and the force required for pilus unwinding, irrespective of genetic similarity. Pili integrate three structural solutions for stabilizing their assemblies: layer-to-layer interactions, N-terminal interactions to distant subunits, and extended loop interactions from adjacent subunits. Tuning of these structural solutions alters the biophysical properties of pili and promotes the superelastic behavior that is essential for sustained bacterial attachment.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: CS17 fimbriae major subunit
A: CS17 fimbriae major subunit
B: CS17 fimbriae major subunit
C: CS17 fimbriae major subunit
D: CS17 fimbriae major subunit
E: CS17 fimbriae major subunit
F: CS17 fimbriae major subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,7037
ポリマ－107,7037
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Forms filament under cryo-conditions
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
CS17 fimbriae major subunit / CsbA


分子量: 15386.173 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q848J7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: CS17 bacterial adhesion pili / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: LSN 03-016011/A (O8:H-,LT,CS17)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA on the Pelco EasiGlow machine / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 53.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4921

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.1粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIX1.18モデルフィッティング
8UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
10RELION3.1.1初期オイラー角割当
11RELION3.1.1最終オイラー角割当
13RELION3.1.1３次元再構成
14PHENIX1.18モデル精密化
15ISOLDE1.4モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 108 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 5358559
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131194 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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