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万見
- PDB-8eh5: Cryo-EM structure of L9 Fab in complex with rsCSP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eh5
タイトルCryo-EM structure of L9 Fab in complex with rsCSP
要素
  • Circumsporozoite protein
  • L9 Heavy chain
  • L9 Light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / PfCSP / malaria / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / cell surface / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Plasmodium circumsporozoite protein / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Circumsporozoite protein
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Martin, G.M. / Ward, A.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis of epitope selectivity and potent protection from malaria by PfCSP antibody L9.
著者: Gregory M Martin / Monica L Fernández-Quintero / Wen-Hsin Lee / Tossapol Pholcharee / Lisa Eshun-Wilson / Klaus R Liedl / Marie Pancera / Robert A Seder / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: A primary objective in malaria vaccine design is the generation of high-quality antibody responses against the circumsporozoite protein of the malaria parasite, Plasmodium falciparum (PfCSP). To ...A primary objective in malaria vaccine design is the generation of high-quality antibody responses against the circumsporozoite protein of the malaria parasite, Plasmodium falciparum (PfCSP). To enable rational antigen design, we solved a cryo-EM structure of the highly potent anti-PfCSP antibody L9 in complex with recombinant PfCSP. We found that L9 Fab binds multivalently to the minor (NPNV) repeat domain, which is stabilized by a unique set of affinity-matured homotypic, antibody-antibody contacts. Molecular dynamics simulations revealed a critical role of the L9 light chain in integrity of the homotypic interface, which likely impacts PfCSP affinity and protective efficacy. These findings reveal the molecular mechanism of the unique NPNV selectivity of L9 and emphasize the importance of anti-homotypic affinity maturation in protective immunity against P. falciparum.
履歴
登録2022年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Circumsporozoite protein
H: L9 Heavy chain
L: L9 Light chain
M: L9 Heavy chain
N: L9 Light chain
O: L9 Heavy chain
P: L9 Light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,5817
ポリマ－174,5817
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Circumsporozoite protein


分子量: 30363.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: CS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5Q0MU09
#2: 抗体 L9 Heavy chain


分子量: 24475.436 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体 L9 Light chain


分子量: 23597.254 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1trimeric complex of L9 Fab with rsCSPCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Circumsporozoite proteinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3L9 Heavy chain, L9 Light chainCOMPLEX#2-#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Homo sapiens (ヒト)9606
12Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)5833
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)10029
12Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 451712 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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