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- PDB-8ecj: Mycobacterium phage Cain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ecj
タイトルMycobacterium phage Cain
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS / HK97-fold / T=9 / tailed bacteriophage
機能・相同性Phage capsid / Phage capsid family / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium phage Cain (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Podgorski, J.M. / White, S.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: A structural dendrogram of the actinobacteriophage major capsid proteins provides important structural insights into the evolution of capsid stability.
著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten ...著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten / Janne Ravantti / Simon J White /
要旨: Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. ...Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. After the genome packaging at near-crystalline densities, the capsid is subjected to a major expansion and stabilization step that allows it to withstand environmental stresses and internal high pressure. Several different mechanisms for stabilizing the capsid have been structurally characterized, but how these mechanisms have evolved is still not understood. Using cryo-EM structure determination of 10 capsids, structural comparisons, phylogenetic analyses, and Alphafold predictions, we have constructed a detailed structural dendrogram describing the evolution of capsid structural stability within the actinobacteriophages. We show that the actinobacteriophage major capsid proteins can be classified into 15 groups based upon their HK97-fold.
履歴
登録2022年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
E: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,0289
ポリマ－287,0289
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
E: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,221,681540
ポリマ－17,221,681540
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
E: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.44 MDa, 45 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,435,14045
ポリマ－1,435,14045
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
E: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.72 MDa, 54 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,722,16854
ポリマ－1,722,16854
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / gp12


分子量: 31892.002 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycobacterium phage Cain (ファージ) / 参照: UniProt: A0A222ZM90

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mycobacterium phage Cain / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium phage Cain (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155
ウイルス殻直径: 750 nm / 三角数 (T数): 9
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTrisC4H11NO31
210 mMMagnesium sulfateMgSO41
368.44 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 0.83 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4368

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4CTFFIND4.1CTF補正For initial estimation
5RELION3.1.0CTF補正CTF Refinement
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
10PHENIX1.20.1モデル精密化
11ISOLDE1.3モデル精密化
12RELION3.1.0初期オイラー角割当
13RELION3.1.0最終オイラー角割当
14RELION3.1.0分類
15RELION3.1.0３次元再構成
CTF補正詳細: Standard CTF correction inside RELION's reconstruction.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31878 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
詳細: Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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