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- PDB-8ecd: E. coli L-asparaginase II mutant (V27T) in complex with L-Asp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ecd
タイトルE. coli L-asparaginase II mutant (V27T) in complex with L-Asp
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / HYDROLYSIS OF L-ASPARAGINE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like ...L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / CITRIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Strzelczyk, P. / Wlodawer, A. / Lubkowski, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2022
タイトル: The E. coli L-asparaginase V27T mutant: structural and functional characterization and comparison with theoretical predictions.
著者: Strzelczyk, P. / Zhang, D. / Wlodawer, A. / Lubkowski, J.
履歴
登録2022年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,12229
ポリマ－142,8164
非ポリマー2,30625
水28,6261589
1
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,27320
ポリマ－142,8164
非ポリマー1,45716
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area18680 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area42120 Å2
手法PISA
2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,97138
ポリマ－142,8164
非ポリマー3,15534
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area24330 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area41510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.559, 62.781, 141.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.620, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-738-

HOH

21B-735-

HOH

31C-785-

HOH

41D-1275-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: -3 - 326 / Label seq-ID: 5 - 334

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 35703.938 Da / 分子数: 4 / 変異: V27T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: ansB, b2957, JW2924 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00805, asparaginase

-
非ポリマー , 5種, 1614分子

#2: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1589 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Ammonium citrate tribasic pH 7.0, 19% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 145830 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 18.12
反射 シェル解像度: 1.62→1.65 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.562 / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / Num. unique obs: 6727 / CC1/2: 0.71 / Rpim(I) all: 0.334 / Rrim(I) all: 0.659 / % possible all: 90.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ECA

3eca


解像度: 1.62→39.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 1.591 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1643 2134 1.5 %RANDOM
Rwork0.1268 ---
obs0.1274 140778 95.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.75 Å2 / Biso mean: 24.805 Å2 / Biso min: 13.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0 Å20.05 Å2
2---0.26 Å2-0 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.62→39.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9808 0 182 1589 11579
Biso mean--36.96 36.97 -
残基数----1309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.01310153
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0169646
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0871.64813794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5771.71422202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47951310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.31225.863423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.797151624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4681532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.21400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022102
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A98600.08
12B98600.08
21A102680.07
22C102680.07
31A101110.09
32D101110.09
41B99200.07
42C99200.07
51B99590.06
52D99590.06
61C101450.08
62D101450.08
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.662 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 128 -
Rwork0.199 8476 -
all-8604 -
obs--78.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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