[日本語] English
万見
- PDB-8eb5: Tandem of Hermes transposase BED domain in complex with the quasi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eb5
タイトルTandem of Hermes transposase BED domain in complex with the quasi palindrome of its transposon left-end
要素
  • (Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2) x 2
  • Hermes transposase BED domain
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / BED domain / zinc-binding domain / transposase / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein dimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Hermes trasposase, DNA-binding domain / Hermes transposase DNA-binding domain / HAT, C-terminal dimerisation domain / hAT family C-terminal dimerisation region / BED zinc finger / Zinc finger, BED-type / Zinc finger BED-type profile. / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transposase
類似検索 - 構成要素
生物種Musca domestica (イエバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lannes, L. / Dyda, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036153-16 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Zinc-finger BED domains drive the formation of the active Hermes transpososome by asymmetric DNA binding.
著者: Laurie Lannes / Christopher M Furman / Alison B Hickman / Fred Dyda /
要旨: The Hermes DNA transposon is a member of the eukaryotic hAT superfamily, and its transposase forms a ring-shaped tetramer of dimers. Our investigation, combining biochemical, crystallography and cryo- ...The Hermes DNA transposon is a member of the eukaryotic hAT superfamily, and its transposase forms a ring-shaped tetramer of dimers. Our investigation, combining biochemical, crystallography and cryo-electron microscopy, and in-cell assays, shows that the full-length Hermes octamer extensively interacts with its transposon left-end through multiple BED domains of three Hermes protomers contributed by three dimers explaining the role of the unusual higher-order assembly. By contrast, the right-end is bound to no BED domains at all. Thus, this work supports a model in which Hermes multimerizes to gather enough BED domains to find its left-end among the abundant genomic DNA, facilitating the subsequent interaction with the right-end.
履歴
登録2022年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22024年10月2日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_gen / Item: _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hermes transposase BED domain
C: Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2
D: Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6284
ポリマ－19,5633
非ポリマー651
水905
1
A: Hermes transposase BED domain
C: Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2
D: Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2
ヘテロ分子

A: Hermes transposase BED domain
D: Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0557
ポリマ－33,9245
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)55.271, 55.271, 212.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-9-

DG

-
要素

#1: タンパク質 Hermes transposase BED domain


分子量: 9150.765 Da / 分子数: 1 / 変異: None / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Musca domestica (イエバエ) / プラスミド: pET15b / 詳細 (発現宿主): no purification tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q25442
#2: DNA鎖 Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2


分子量: 5201.396 Da / 分子数: 1 / 変異: None / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Musca domestica (イエバエ)
#3: DNA鎖 Hermes transposon left-end subterminal repeats 1 and 2


分子量: 5210.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Musca domestica (イエバエ)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 4000, Bis-TRIS

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.28335 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月31日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28335 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→27.64 Å / Num. obs: 7292 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 100.25 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04434 / Rpim(I) all: 0.01086 / Rrim(I) all: 0.04575 / Net I/σ(I): 35.47
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 19.23 % / Rmerge(I) obs: 1.224 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique obs: 694 / CC1/2: 0.85 / CC star: 0.959 / Rpim(I) all: 0.2717 / Rrim(I) all: 1.224 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (11-DEC-2020)精密化
Coot0.8.9モデル構築
Oモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→27.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU R Cruickshank DPI: 0.472 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.647 / SU Rfree Blow DPI: 0.267 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.251
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2382 743 10.19 %RANDOM
Rwork0.2308 ---
obs0.2316 7292 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 98.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.2075 Å20 Å20 Å2
2---3.2075 Å20 Å2
3---6.415 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→27.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数601 691 1 5 1298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081425HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.942067HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d407SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes142HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1425HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion27.63
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion188SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact686SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.52 Å / Total num. of bins used: 38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3255 -7.58 %
Rwork0.3017 183 -
all0.3034 198 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.60933.32681.39175.6090.40889.0815-0.20530.57670.7413-0.7830.0732-0.24910.31470.1640.13210.3867-0.13930.0996-0.01940.0543-0.083317.194430.17541.3939
26.02541.695-2.1899.446-2.55532.23050.4002-0.24230.1584-0.1986-0.76250.78190.0499-0.06290.36230.1693-0.36070.0212-0.02-0.0609-0.092413.160924.777218.8006
34.56312.1326-0.960311.6649-1.79167.17530.2116-0.19520.373-0.6529-0.1180.00960.0317-0.026-0.09360.0144-0.35490.0442-0.162-0.09580.11613.24524.521218.9323
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ C|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る