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万見
- PDB-8eb0: RNF216/E2-Ub/Ub transthiolation complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eb0
タイトルRNF216/E2-Ub/Ub transthiolation complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF216
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードLIGASE / ubiquitin / transthiolation / ZF / RBR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interferon-beta production / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / regulation of defense response to virus by host / protein K11-linked ubiquitination / clathrin-coated vesicle / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of type I interferon production / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...regulation of interferon-beta production / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / regulation of defense response to virus by host / protein K11-linked ubiquitination / clathrin-coated vesicle / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of type I interferon production / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / ubiquitin ligase complex / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / protein K48-linked ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of protein ubiquitination / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...: / : / : / : / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF216
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Cotton, T.R. / Wang, X.S. / Lechtenberg, B.C.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1182757 オーストラリア
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The unifying catalytic mechanism of the RING-between-RING E3 ubiquitin ligase family.
著者: Wang, X.S. / Cotton, T.R. / Trevelyan, S.J. / Richardson, L.W. / Lee, W.T. / Silke, J. / Lechtenberg, B.C.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: The unifying catalytic mechanism of the RING-between-RING E3 ligase family
著者: Wang, X.S. / Cotton, T.R. / Trevelyan, S.J. / Richardson, L.W. / Lee, W.T. / Silke, J. / Lechtenberg, B.C.
履歴
登録2022年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF216
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,57914
ポリマ－66,8334
非ポリマー74610
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8350 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area27320 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)152.545, 70.363, 65.152
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.700, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF216 / RING finger protein 216 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF216 / Triad domain-containing ...RING finger protein 216 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF216 / Triad domain-containing protein 3 / Ubiquitin-conjugating enzyme 7-interacting protein 1 / Zinc finger protein inhibiting NF-kappa-B


分子量: 31552.082 Da / 分子数: 1 / 変異: C688A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S719 is phosphorylated / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF216, TRIAD3, UBCE7IP1, ZIN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWF9
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18126.848 Da / 分子数: 1 / 変異: C86K / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C86K forms an isopeptide bond with ubiquitin G76 in chain C.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68036
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The ubiquitin C-terminus of chain C forms an isopeptide bond with UbcH7 C86K in chain B.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9 / 詳細: 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.03→47.64 Å / Num. obs: 12690 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 82.79 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Χ2: 0.55 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 3.03→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.979 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1986 / CC1/2: 0.533 / Χ2: 0.47

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSNov 1, 2016 BUILT=20161205データ削減
Aimlessversion 0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.9.6モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 7M4O, 1UBQ, 4Q5E, & 7M4M, AlphaFold model

7m4o

1ubq

4q5e

7m4m


解像度: 3.03→41.37 Å / SU ML: 0.582 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.1913
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3389 1267 10 %
Rwork0.3026 11400 -
obs0.3062 12667 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 92.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→41.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4401 0 22 0 4423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00194490
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48596041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0409659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046786
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.20631759
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.03-3.150.38961320.42081180X-RAY DIFFRACTION93.31
3.15-3.290.43261430.38331294X-RAY DIFFRACTION99.65
3.29-3.460.33631430.34921280X-RAY DIFFRACTION99.58
3.46-3.680.39031400.34191274X-RAY DIFFRACTION99.37
3.68-3.960.33451400.33051252X-RAY DIFFRACTION98.31
3.96-4.360.3631430.30981286X-RAY DIFFRACTION98.82
4.36-4.990.35461400.28391260X-RAY DIFFRACTION97.63
4.99-6.280.29371410.30371270X-RAY DIFFRACTION98.4
6.29-41.370.30581450.24291304X-RAY DIFFRACTION97.12
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3556289293310.1706875080210.105603410210.8546119873960.8525655248660.8227051946520.01510381267830.180384508852-0.0180220896213-0.5885042419280.1761478164940.0747738450987-1.291910152350.3308343897380.01833207686160.8668712373870.0558677350783-0.07804336504540.646825903299-0.05604677456080.7184520291-30.774839585536.2679926354-3.51224458924
20.4121633987520.115762160593-0.3718303157750.304306346935-0.04188127526970.3203973319430.278756696629-0.3729120997180.324763317211-0.1670097815480.051182787017-0.368608639495-0.284532111433-0.358475282923-0.0003253883111651.040726534670.07171822809850.3198420569690.8557239502070.02074042488520.807217833635-50.114921198232.478730462227.7353536333
30.3905401784710.6295694174611.044312916272.186082647810.6443356891991.79786642089-0.0629428351720.0231319433423-0.004952023817050.50191297623-0.0612067438519-0.20088792866-0.1580046436720.067303769135-6.50971694477E-50.6453398529370.005799918510680.1359016178340.7669857483210.05079285907430.67971369842-31.856262938427.0236295486.75273305338
40.924624393472-0.296405903583-0.7615039863140.2185106500260.2733353721010.7160358953060.195332436468-0.207189098588-0.729368233903-0.1207196999870.5570881491440.5121313637990.7934052472640.2942786426260.0002792157424181.256702622830.196869919836-0.3293923078581.213019327080.08332019770951.30908144706-3.4919176977420.256334562817.2333824972
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'C' and resid 1 through 76)CJ1 - 761 - 76
22(chain 'D' and resid 1 through 73)DK1 - 731 - 73
33(chain 'A' and resid 512 through 772)AA512 - 7721 - 255
44(chain 'B' and resid 1 through 146)BI1 - 1461 - 146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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