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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8eau | ||||||
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タイトル | Yeast VO in complex with Vma21p | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / V-type / ATPase / assembly / proton | ||||||
機能・相同性 | ![]() vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 ...vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar transport / protein targeting to vacuole / vacuole organization / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / cellular hyperosmotic response / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / RNA endonuclease activity / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton transmembrane transport / cell periphery / ER to Golgi transport vesicle membrane / transmembrane transport / endocytosis / ATPase binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane => GO:0016020 / membrane raft / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
![]() | Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of V-ATPase V region assembly by Vma12p, 21p, and 22p. 著者: Hanlin Wang / Stephanie A Bueler / John L Rubinstein / ![]() 要旨: Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a ...Vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are rotary proton pumps that acidify specific intracellular compartments in almost all eukaryotic cells. These multi-subunit enzymes consist of a soluble catalytic V region and a membrane-embedded proton-translocating V region. V is assembled in the endoplasmic reticulum (ER) membrane, and V is assembled in the cytosol. However, V binds V only after V is transported to the Golgi membrane, thereby preventing acidification of the ER. We isolated V complexes and subcomplexes from bound to V-ATPase assembly factors Vma12p, Vma21p, and Vma22p. Electron cryomicroscopy shows how the Vma12-22p complex recruits subunits a, e, and f to the rotor ring of V while blocking premature binding of V. Vma21p, which contains an ER-retrieval motif, binds the V:Vma12-22p complex, "mature" V, and a complex that appears to contain a ring of loosely packed rotor subunits and the proteins YAR027W and YAR028W. The structures suggest that Vma21p binds assembly intermediates that contain a rotor ring and that activation of proton pumping following assembly of V with V removes Vma21p, allowing V-ATPase to remain in the Golgi. Together, these structures show how Vma12-22p and Vma21p function in V-ATPase assembly and quality control, ensuring the enzyme acidifies only its intended cellular targets. #1: ![]() タイトル: Structural basis of V-ATPase V0 region assembly by Vma12p, 21p, and 22p 著者: Wang, H. / Bueler, S.A. / Rubinstein, J.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 487.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 394.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-V-type proton ATPase subunit ... , 6種, 13分子 acdeghijklmno
#1: タンパク質 | 分子量: 95625.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
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#3: タンパク質 | 分子量: 22610.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 39822.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
#5: タンパク質 | 分子量: 8387.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||
#7: タンパク質 | 分子量: 16357.501 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 17046.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 3種, 3分子 bfp
#2: タンパク質 | 分子量: 29694.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#6: タンパク質 | 分子量: 9369.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 8441.960 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Yeast VO in complex with Vma21p / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのタイプ: Homemade |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 49 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127922 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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