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- PDB-8e9b: Cryo-EM structure of S. pombe Arp2/3 complex in the branch junction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e9b
タイトルCryo-EM structure of S. pombe Arp2/3 complex in the branch junction
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • Actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Arp2-3 complex / branch juction / polymerization
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch organization / Neutrophil degranulation / medial cortex / cell cortex of cell tip / actin cortical patch assembly / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch organization / Neutrophil degranulation / medial cortex / cell cortex of cell tip / actin cortical patch assembly / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin filament branching / actin cortical patch / cell tip / Striated Muscle Contraction / regulation of actin filament polymerization / mating projection tip / cortical actin cytoskeleton organization / cell division site / establishment or maintenance of cell polarity / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / stress fiber / skeletal muscle fiber development / actin filament polymerization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / endocytosis / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell cortex / hydrolase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Yope Regulator; Chain: A, - #20 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily ...Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Yope Regulator; Chain: A, - #20 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Yope Regulator; Chain: A, / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 3 / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Chou, S.Z. / Pollard, T.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM026132 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM026338 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Mechanism of actin filament branch formation by Arp2/3 complex revealed by a high-resolution cryo-EM structureof the branch junction.
著者: Steven Z Chou / Moon Chatterjee / Thomas D Pollard /
要旨: We reconstructed the structure of actin filament branch junctions formed by fission yeast Arp2/3 complex at 3.5 Å resolution from images collected by electron cryo-microscopy. During specimen ...We reconstructed the structure of actin filament branch junctions formed by fission yeast Arp2/3 complex at 3.5 Å resolution from images collected by electron cryo-microscopy. During specimen preparation, all of the actin subunits and Arp3 hydrolyzed their bound adenosine triphosphate (ATP) and dissociated the γ-phosphate, but Arp2 retained the γ-phosphate. Binding tightly to the side of the mother filament and nucleating the daughter filament growing as a branch requires Arp2/3 complex to undergo a dramatic conformational change where two blocks of structure rotate relative to each other about 25° to align Arp2 and Arp3 as the first two subunits in the branch. During branch formation, Arp2/3 complex acquires more than 8,000 Å of new buried surface, accounting for the stability of the branch. Inactive Arp2/3 complex binds only transiently to the side of an actin filament, because its conformation allows only a subset of the interactions found in the branch junction.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
B: Actin-related protein 2
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Actin, alpha skeletal muscle
Q: Actin, alpha skeletal muscle
R: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)566,40835
ポリマ－561,81315
非ポリマー4,59520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Actin-related protein ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-like protein 3


分子量: 47427.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: P32390
#2: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44286.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: Q9UUJ1
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex 41 kDa subunit / p41-ARC


分子量: 41643.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: P78774
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 37025.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: O14241
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 19865.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: Q9Y7J4
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa / p20-ARC


分子量: 19637.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: Q92352
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Arp2/3 complex 16 kDa subunit / p16-ARC


分子量: 16922.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: 972 / ATCC 24843 / 参照: UniProt: Q10316

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タンパク質 , 1種, 8分子 MNOPQRHI

#8: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139

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非ポリマー , 3種, 20分子

#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1S. pombe Arp2/3 complex in actin branch junctionCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2S. pombe Arp2/3 complex in actin branch junctionCOMPLEX#1-#71NATURAL
3chicken skeletal muscle actin in branch junctionCOMPLEX#81NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)284812
23Gallus gallus (ニワトリ)9031
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMpotassium chlorideKCl1
21 mMMagnesium chlorideMgCl21
31 mMEGTAC14H24N2O101
410 mMHEPESC8H18N2O4S1
51 mMDTTC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36657 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 900 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2900 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.28 sec. / 電子線照射量: 50.07 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4200

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3965: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM4画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 131393
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79467 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11K8K

1k8k

1
26DJO

6djo

1
36W17

6w17

1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00340028
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64254326
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.1245524
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0456016
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046988

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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