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万見
- PDB-8e96: Glycine and glutamate bound Human GluN1a-GluN2D NMDA receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8.0E+96
タイトルGlycine and glutamate bound Human GluN1a-GluN2D NMDA receptor
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ligand-gated ion channel / ionotropic glutamate receptor / synaptic protein / voltage-gate ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sensory perception of pain / excitatory chemical synaptic transmission / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to L-glutamate / propylene metabolic process / response to glycine / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity ...regulation of sensory perception of pain / excitatory chemical synaptic transmission / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to L-glutamate / propylene metabolic process / response to glycine / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / protein heterotetramerization / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / monoatomic cation transmembrane transport / startle response / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / Long-term potentiation / ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / excitatory synapse / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / long-term synaptic potentiation / synaptic membrane / visual learning / brain development / postsynaptic density membrane / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / calcium ion transmembrane transport / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / response to ethanol / postsynaptic membrane / dendritic spine / calmodulin binding / postsynaptic density / neuron projection / dendrite / synapse / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Kang, H. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structural insights into assembly and function of GluN1-2C, GluN1-2A-2C, and GluN1-2D NMDARs.
著者: Tsung-Han Chou / Hyunook Kang / Noriko Simorowski / Stephen F Traynelis / Hiro Furukawa /
要旨: Neurotransmission mediated by diverse subtypes of N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) is fundamental for basic brain functions and development as well as neuropsychiatric diseases and disorders. ...Neurotransmission mediated by diverse subtypes of N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) is fundamental for basic brain functions and development as well as neuropsychiatric diseases and disorders. NMDARs are glycine- and glutamate-gated ion channels that exist as heterotetramers composed of obligatory GluN1 and GluN2(A-D) and/or GluN3(A-B). The GluN2C and GluN2D subunits form ion channels with distinct properties and spatio-temporal expression patterns. Here, we provide the structures of the agonist-bound human GluN1-2C NMDAR in the presence and absence of the GluN2C-selective positive allosteric potentiator (PAM), PYD-106, the agonist-bound GluN1-2A-2C tri-heteromeric NMDAR, and agonist-bound GluN1-2D NMDARs by single-particle electron cryomicroscopy. Our analysis shows unique inter-subunit and domain arrangements of the GluN2C NMDARs, which contribute to functional regulation and formation of the PAM binding pocket and is distinct from GluN2D NMDARs. Our findings here provide the fundamental blueprint to study GluN2C- and GluN2D-containing NMDARs, which are uniquely involved in neuropsychiatric disorders.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)381,44914
ポリマ－379,6774
非ポリマー1,77210
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 93078.250 Da / 分子数: 2 / 変異: C22S, R844N, R845G, K846A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN1, NMDAR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q05586
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2D / GluN2D / EB11 / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-4 / N-methyl D-aspartate receptor subtype ...GluN2D / EB11 / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-4 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2D / NMDAR2D / NR2D


分子量: 96760.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2D, GluN2D, NMDAR2D
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15399
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hetero-tetrameric GluN1a-GluN2D NMDA receptors / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 285 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 74.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
9cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2３次元再構成
13PHENIX1.19.2-4158モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 8012932
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199693 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13OEL

3oel

A3OEL1
27SAA

7saa

7SAA2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00322384
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52830368
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2383101
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0443430
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043918

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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