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Yorodumi- PDB-8e8v: Structure of the short LOR domain of human AASS bound to N-ethyls... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8e8v | |||||||||
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Title | Structure of the short LOR domain of human AASS bound to N-ethylsuccinimide | |||||||||
Components | Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / lysine metabolism / ketoglutarate / mitochondrial / reductase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) activity / saccharopine dehydrogenase activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-lysine-forming) activity / lysine catabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / Lysine catabolism ...saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) activity / saccharopine dehydrogenase activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-lysine-forming) activity / lysine catabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / Lysine catabolism / transcription corepressor activity / histone binding / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | |||||||||
Authors | Khamrui, S. / Lazarus, M.B. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Open Biology / Year: 2022 Title: Characterization and structure of the human lysine-2-oxoglutarate reductase domain, a novel therapeutic target for treatment of glutaric aciduria type 1. Authors: Leandro, J. / Khamrui, S. / Suebsuwong, C. / Chen, P.J. / Secor, C. / Dodatko, T. / Yu, C. / Sanchez, R. / DeVita, R.J. / Houten, S.M. / Lazarus, M.B. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8e8v.cif.gz | 647.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8e8v.ent.gz | 541.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8e8v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8e8v_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8e8v_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 8e8v_validation.xml.gz | 54 KB | Display | |
Data in CIF | 8e8v_validation.cif.gz | 72 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/8e8v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/8e8v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8e8tSC 8e8uC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48347.137 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: AASS / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q9UDR5, saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming), saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) #2: Chemical | ChemComp-NEN / Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: 0.2 M NaCl, 0.1M HEPES, 25% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 17-ID-1 / Wavelength: 0.9201 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jun 16, 2022 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9201 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.45→47.49 Å / Num. obs: 66842 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.164 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 350595 / Scaling rejects: 164 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 8E8T Resolution: 2.45→47.49 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 233.49 Å2 / Biso mean: 84.5537 Å2 / Biso min: 37.13 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.45→47.49 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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