PDB-8e7o: CRYSTAL STRUCTURE OF LYS48-LINKED TETRAUBIQUITIN

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8e7o

タイトル

CRYSTAL STRUCTURE OF LYS48-LINKED TETRAUBIQUITIN

要素

(Ubiquitin) x 2

キーワード

SIGNALING PROTEIN / Degradation / Polypeptide / Homeostasis / Post-translational modification / Polyubiquitin chain

機能・相同性

機能・相同性情報

Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Termination of translesion DNA synthesis / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.7 Å

データ登録者

Lemma, B.E. / Fushman, D.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism of selective recognition of Lys48-linked polyubiquitin by macrocyclic peptide inhibitors of proteasomal degradation.
著者: Lemma, B. / Zhang, D. / Vamisetti, G.B. / Wentz, B.G. / Suga, H. / Brik, A. / Lubkowski, J. / Fushman, D.

履歴

登録	2022年8月24日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2022年11月2日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2023年10月18日	Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.2	2023年11月15日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.3	2024年10月16日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8e7o.cif.gz	182.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8e7o.ent.gz	112.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8e7o.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e7/8e7o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e7/8e7o	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	8f1fC 1aarS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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PDBのページ

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「今月の分子」の関連する項目

#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (67)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (66)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (6)
#88 - 2007年4月
クラスリン (Clathrin)
類似性 (1)
#150 - 2012年6月
スライディングクランプ (Sliding Clamps)
類似性 (5)
#172 - 2014年4月
RecAとRad51 (RecA and Rad51)
類似性 (8)
#68 - 2005年8月
神経栄養因子 (Neurotrophins)
類似性 (3)
#143 - 2011年11月
Toll様受容体 (Toll-like Receptors)
類似性 (4)
#56 - 2004年8月
カスパーゼ (Caspases)
類似性 (3)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (2)
#126 - 2010年6月
上皮成長因子 (Epidermal Growth Factor)
類似性 (1)
#255 - 2021年3月
シスプラチンとDNA (Cisplatin and DNA)
類似性 (2)
#163 - 2013年7月
HIVカプシド (HIV Capsid)
類似性 (1)
#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (1)
#205 - 2017年1月
核膜孔複合体 (Nuclear Pore Complex)
類似性 (1)
#266 - 2022年2月
オリゴ糖転移酵素 (Oligosaccharyltransferase)
類似性 (1)
#112 - 2009年4月
Oct・Sox転写因子 (Oct and Sox Transcription Factors)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Ubiquitin

B: Ubiquitin

C: Ubiquitin

D: Ubiquitin

ヘテロ分子

34.7 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体
根拠: mass spectrometry

単位格子

Length a, b, c (Å)	58.839, 77.164, 135.823
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	20
Space group name H-M	C222₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	A
3	2	A
4	2	A
5	3	A
6	3	A
7	4	A
8	4	A
9	5	A
10	5	A
11	6	A
12	6	A

NCSドメイン領域:

Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: 1 / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 1 - 76 / Label seq-ID: 1 - 76

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID
1	1	1
2	1	1
3	2	2
4	2	2
5	3	3
6	3	3
7	4	4
8	4	4
9	5	5
10	5	5
11	6	6
12	6	6

NCSアンサンブル:

ID	詳細
1	Local NCS retraints between domains: 1 2
2	Local NCS retraints between domains: 3 4
3	Local NCS retraints between domains: 5 6
4	Local NCS retraints between domains: 7 8
5	Local NCS retraints between domains: 9 10
6	Local NCS retraints between domains: 11 12

#1: タンパク質	Ubiquitin 分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質	Ubiquitin 分子量: 8604.845 Da / 分子数: 1 / Mutation: K48R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.25 Å³/Da / 溶媒含有率: 45.21 %
結晶化	温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 25% w/v PEG 3350, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 5.5

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月30日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.7→67.911 Å / Num. obs: 34404 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.8 % / CC_1/2: 1 / Net I/σ(I): 1.27
反射シェル	解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 7.3 % / Num. unique obs: 1754 / CC_1/2: 0.355 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0352	精密化
DIALS		データ削減
Aimless		データスケーリング
CRANK2		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 1AAR

1aar

解像度: 1.7→67.911 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.982 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.965 / WR_factor R_free: 0.22 / WR_factor R_work: 0.151 / SU B: 9.038 / SU ML: 0.117 / Average fsc free: 0.9433 / Average fsc work: 0.9616 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.108 / 詳細: Hydrogens have not been used

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2206	1742	5.098 %
R_work	0.1567	32425	-
all	0.16	-	-
obs	-	34167	99.265 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 50.053 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.61 Å²	-0 Å²	0 Å²
2-	-	0.338 Å²	-0 Å²
3-	-	-	0.272 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.7→67.911 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2406	0	20	160	2586

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.011	0.012	2449
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	2.19	1.655	3291
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	8.284	5	300
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	7.656	5	17
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	15.336	10	495
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_6_deg	16.038	10	109
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.153	0.2	392
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.009	0.02	1732
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.148	0.2	981
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.253	0.2	1572
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.137	0.2	164
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.16	0.2	111
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.224	0.2	50
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	7.721	4.305	1212
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	8.025	6.457	1508
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	15.47	5.278	1237
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	15.869	7.564	1783
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	14.088	109.971	3543
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr	7.753	3	2449
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_1	0.145	0.05	2082
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_2	0.104	0.05	2203
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_3	0.128	0.05	2122
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_4	0.135	0.05	2124
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_5	0.143	0.05	2096
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_6	0.129	0.05	2143

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	Refine-ID	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	1	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.14492	0.05007
1	2	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.14492	0.05007
2	3	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.1044	0.05008
2	4	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.1044	0.05008
3	5	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.12817	0.05007
3	6	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.12817	0.05007
4	7	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.13517	0.05008
4	8	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.13517	0.05008
5	9	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.14295	0.05007
5	10	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.14295	0.05007
6	11	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.12889	0.05007
6	12	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.12889	0.05007

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	R_factor all	Num. reflection all	Fsc free	Fsc work	% reflection obs (%)	WR_factor R_work
1.7-1.744	0.415	129	0.417	2258	0.417	2505	0.831	0.839	95.2894	0.377
1.744-1.792	0.385	126	0.372	2304	0.373	2457	0.887	0.89	98.9011	0.328
1.792-1.844	0.323	112	0.31	2269	0.311	2381	0.922	0.925	100	0.258
1.844-1.901	0.336	105	0.251	2186	0.255	2298	0.924	0.955	99.6954	0.198
1.901-1.963	0.27	114	0.194	2137	0.198	2263	0.952	0.973	99.4697	0.142
1.963-2.032	0.271	118	0.177	2040	0.183	2204	0.955	0.98	97.9129	0.136
2.032-2.108	0.26	104	0.158	1981	0.163	2085	0.96	0.984	100	0.121
2.108-2.194	0.253	94	0.159	1918	0.164	2013	0.959	0.984	99.9503	0.125
2.194-2.292	0.231	104	0.148	1848	0.153	1955	0.966	0.986	99.8465	0.117
2.292-2.403	0.223	97	0.124	1754	0.129	1854	0.968	0.991	99.8382	0.098
2.403-2.533	0.244	101	0.133	1675	0.139	1776	0.964	0.989	100	0.112
2.533-2.687	0.233	71	0.143	1621	0.147	1694	0.968	0.987	99.8819	0.122
2.687-2.872	0.334	70	0.167	1494	0.174	1581	0.935	0.983	98.9247	0.151
2.872-3.101	0.227	83	0.161	1390	0.165	1474	0.967	0.984	99.9322	0.154
3.101-3.397	0.247	61	0.163	1308	0.167	1369	0.961	0.983	100	0.167
3.397-3.797	0.207	76	0.144	1166	0.148	1243	0.975	0.987	99.9195	0.155
3.797-4.382	0.17	69	0.123	1046	0.125	1119	0.983	0.991	99.6425	0.139
4.382-5.361	0.168	48	0.122	899	0.124	950	0.984	0.992	99.6842	0.143
5.361-7.558	0.244	32	0.166	703	0.169	741	0.977	0.981	99.1903	0.192
7.558-67.911	0.11	27	0.147	425	0.145	452	0.989	0.981	100	0.197

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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