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- PDB-8e07: Crystal structure of HPSE P6 in complex with triose pentosan inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 80000000
タイトルCrystal structure of HPSE P6 in complex with triose pentosan inhibitor
要素
  • Heparanase 50 kDa subunit
  • Heparanase 8 kDa subunit
キーワードHYDROLASE / Heparanase / Heparan Sulfate / Pentosan Polysulfate Sodium
機能・相同性
機能・相同性情報


heparanase / heparanase activity / regulation of hair follicle development / heparin proteoglycan metabolic process / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / positive regulation of hair follicle development / HS-GAG degradation / beta-glucuronidase activity / syndecan binding / proteoglycan metabolic process ...heparanase / heparanase activity / regulation of hair follicle development / heparin proteoglycan metabolic process / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / positive regulation of hair follicle development / HS-GAG degradation / beta-glucuronidase activity / syndecan binding / proteoglycan metabolic process / vascular wound healing / protein transmembrane transport / establishment of endothelial barrier / angiogenesis involved in wound healing / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of blood coagulation / extracellular matrix / lysosomal lumen / cell-matrix adhesion / specific granule lumen / lysosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / membrane raft / lysosomal membrane / response to antibiotic / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 79 / Glycosyl hydrolase family 79, N-terminal domain / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / AMMONIUM ION / Heparanase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Whitefield, C. / Jackson, C.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)LP160101552 オーストラリア
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2023
タイトル: Complex Inhibitory Mechanism of Glycomimetics with Heparanase.
著者: Whitefield, C. / Vo, Y. / Schwartz, B.D. / Hepburn, C. / Ahmed, F.H. / Onagi, H. / Banwell, M.G. / Nelms, K. / Malins, L.R. / Jackson, C.J.
履歴
登録2022年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heparanase 50 kDa subunit
B: Heparanase 8 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,15011
ポリマ－53,6432
非ポリマー2,5079
水6,630368
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10690 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area18750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.536, 76.195, 124.965
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heparanase 50 kDa subunit


分子量: 43375.863 Da / 分子数: 1
変異: N178K, A195S, L197G, S212A, S219D, L230R, D234G, E244K, Q248H, R273G, S292A, R307L, I318T, S322Q, F327L, L354G, S426Q, K427D, K477Q, L483H, H486D, L498Q, M512K, E513P, S530A, A540P
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPSE, HEP, HPA, HPA1, HPR1, HPSE1, HSE1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y251
#2: タンパク質 Heparanase 8 kDa subunit


分子量: 10267.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPSE, HEP, HPA, HPA1, HPR1, HPSE1, HSE1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y251

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糖 , 1種, 2分子

#3: 多糖 2,3,4-tri-O-sulfo-beta-D-xylopyranose-(1-4)-2,3-di-O-sulfo-beta-D-xylopyranose-(1-4)-2,3-di-O-sulfo- ...2,3,4-tri-O-sulfo-beta-D-xylopyranose-(1-4)-2,3-di-O-sulfo-beta-D-xylopyranose-(1-4)-2,3-di-O-sulfo-beta-D-xylopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 974.802 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
[][b-D-Xylp2SO33SO3]{[(4+1)][b-D-Xylp2SO33SO3]{[(4+1)][b-D-Xylp2SO33SO34SO3]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 375分子

#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, Sodium Acetate pH 5.5, 20% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.91 Å / Num. obs: 53337 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 0.85 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 560186
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.944 / Num. measured all: 32591 / Num. unique obs: 3029 / CC1/2: 0.92 / Rpim(I) all: 0.299 / Rrim(I) all: 0.992 / Χ2: 0.47 / Net I/σ(I) obs: 3.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7RG8

7rg8


解像度: 1.8→46.91 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2033 2713 5.1 %
Rwork0.1718 --
obs0.1734 53145 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→46.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3629 0 142 368 4139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8465336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1741424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006658
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.830.27421470.21112581X-RAY DIFFRACTION99
1.83-1.870.21961290.19832606X-RAY DIFFRACTION98
1.87-1.910.2391330.21232640X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.950.27411510.22712541X-RAY DIFFRACTION98
1.95-1.990.22641580.19792600X-RAY DIFFRACTION99
1.99-2.040.19971360.18682641X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.10.21681320.18572638X-RAY DIFFRACTION99
2.1-2.160.19861380.18472605X-RAY DIFFRACTION99
2.16-2.230.20851350.18282645X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.310.24781380.20292636X-RAY DIFFRACTION99
2.31-2.40.2341370.18062648X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.510.2331290.18992658X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.640.20661430.1782651X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.810.21481330.18122688X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.030.21531590.17932670X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.330.22661620.17532683X-RAY DIFFRACTION100
3.33-3.810.19251570.15032684X-RAY DIFFRACTION100
3.81-4.80.16411400.13412756X-RAY DIFFRACTION100
4.8-46.910.16721560.16712861X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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