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万見
- PDB-8dye: Crystal structure of human SDHA-SDHAF4 assembly intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dye
タイトルCrystal structure of human SDHA-SDHAF4 assembly intermediate
要素(Succinate dehydrogenase ...) x 2
キーワードFLAVOPROTEIN / SDHA / SDHAF4 / ASSEMBLY INTERMEDIATE / RESPIRATORY COMPLEX / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial respiratory chain complex II assembly / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Respiratory electron transport ...mitochondrial respiratory chain complex II assembly / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Respiratory electron transport / cellular respiration / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / tricarboxylic acid cycle / protein folding chaperone / enzyme activator activity / respiratory electron transport chain / nervous system development / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / innate immune response / nucleolus / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase assembly factor 4 / Protein of unknown function (DUF1674) / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily ...Succinate dehydrogenase assembly factor 4 / Protein of unknown function (DUF1674) / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / MALONATE ION / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase assembly factor 4, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Sharma, P. / Maklashina, E. / Cecchini, G. / Iverson, T.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM61606 米国
American Heart Association19POST34450093 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Disordered-to-ordered transitions in assembly factors allow the complex II catalytic subunit to switch binding partners.
著者: Sharma, P. / Maklashina, E. / Voehler, M. / Balintova, S. / Dvorakova, S. / Kraus, M. / Vanova, K.H. / Nahacka, Z. / Zobalova, R. / Boukalova, S. / Cunatova, K. / Mracek, T. / Ghayee, H.K. / ...著者: Sharma, P. / Maklashina, E. / Voehler, M. / Balintova, S. / Dvorakova, S. / Kraus, M. / Vanova, K.H. / Nahacka, Z. / Zobalova, R. / Boukalova, S. / Cunatova, K. / Mracek, T. / Ghayee, H.K. / Pacak, K. / Rohlena, J. / Neuzil, J. / Cecchini, G. / Iverson, T.M.
履歴
登録2022年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial
B: Succinate dehydrogenase assembly factor 4, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,58125
ポリマ－78,3782
非ポリマー2,20323
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.049, 69.299, 72.657
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y,-z+1/2
#3: -x,y,-z
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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Succinate dehydrogenase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Flavoprotein subunit of complex II / Fp


分子量: 67150.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHA, SDH2, SDHF / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P31040, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase assembly factor 4, mitochondrial / SDH assembly factor 4 / SDHAF4


分子量: 11227.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHAF4, C6orf57 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5VUM1

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非ポリマー , 6種, 445分子

#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7 / 詳細: 100 mM Sodium malonate, 12 % w/v PEG 3350, 1 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→50 Å / Num. obs: 125714 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 18.63 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 35.61
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / Rmerge(I) obs: 1.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.53 / Num. unique obs: 6190 / CC1/2: 0.548 / Rsym value: 1.39 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VAX, 3SFD

6vax

3sfd


解像度: 1.44→28.57 Å / SU ML: 0.1351 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.2603
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1728 6223 4.96 %
Rwork0.155 119247 -
obs0.1559 125470 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→28.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5034 0 144 422 5600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00765426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97677347
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0818782
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009967
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.29951990
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.30971980.28013624X-RAY DIFFRACTION92.12
1.46-1.480.28071950.26144012X-RAY DIFFRACTION99.57
1.48-1.50.27081840.24363938X-RAY DIFFRACTION99.78
1.5-1.520.25632030.22673924X-RAY DIFFRACTION99.61
1.52-1.540.24721890.22513958X-RAY DIFFRACTION99.64
1.54-1.560.241910.21073953X-RAY DIFFRACTION99.71
1.56-1.580.20412080.20193960X-RAY DIFFRACTION99.76
1.58-1.60.22872220.19473914X-RAY DIFFRACTION99.64
1.6-1.630.20931910.18843955X-RAY DIFFRACTION99.74
1.63-1.650.20781990.18873976X-RAY DIFFRACTION99.74
1.65-1.680.23121870.18183981X-RAY DIFFRACTION99.76
1.68-1.710.18841970.16723953X-RAY DIFFRACTION99.76
1.71-1.750.18751860.16753990X-RAY DIFFRACTION99.83
1.75-1.780.18922210.15923960X-RAY DIFFRACTION99.83
1.78-1.820.1832370.15473956X-RAY DIFFRACTION99.88
1.82-1.860.17312150.15023957X-RAY DIFFRACTION99.9
1.86-1.910.16682290.14193924X-RAY DIFFRACTION99.83
1.91-1.960.15932050.143977X-RAY DIFFRACTION99.81
1.96-2.020.15452050.13984007X-RAY DIFFRACTION99.79
2.02-2.080.16641930.14133967X-RAY DIFFRACTION99.74
2.08-2.160.16011840.13724018X-RAY DIFFRACTION99.81
2.16-2.240.15162200.13513985X-RAY DIFFRACTION99.81
2.24-2.350.17821880.13534026X-RAY DIFFRACTION99.79
2.35-2.470.16371970.13763992X-RAY DIFFRACTION99.69
2.47-2.620.14572120.13954002X-RAY DIFFRACTION99.67
2.62-2.830.16952320.13984007X-RAY DIFFRACTION99.69
2.83-3.110.15252670.14313987X-RAY DIFFRACTION99.65
3.11-3.560.15032100.14144054X-RAY DIFFRACTION99.58
3.56-4.480.15162320.13924083X-RAY DIFFRACTION99.38
4.48-28.570.20162260.1874207X-RAY DIFFRACTION98.14
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.185020435 Å / Origin y: 32.9800611895 Å / Origin z: -17.049469302 Å
111213212223313233
T0.117195865515 Å2-0.0247415130909 Å20.00918266911617 Å2-0.147855125317 Å2-0.0228735945845 Å2--0.118100472453 Å2
L0.838283721989 °20.084448066255 °20.0073079057559 °2-1.10999939076 °2-0.0911942644125 °2--0.453936256187 °2
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精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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