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万見
- PDB-8dwn: Crystal structure of bis-phosphorylated insulin receptor kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dwn
タイトルCrystal structure of bis-phosphorylated insulin receptor kinase domain
要素Insulin receptor subunit beta
キーワードTRANSFERASE / insulin receptor / tyrosine kinase / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTB domain binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / activation of protein kinase activity / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / transport across blood-brain barrier / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / heart morphogenesis / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / learning / caveola / positive regulation of glucose import / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / memory / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lysosome / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / symbiont entry into host cell / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / axon / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Hubbard, S.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK052916 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of bis-phosphorylated insulin receptor kinase domain
著者: Hubbard, S.R.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9531
ポリマ－34,9531
非ポリマー00
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.943, 70.189, 88.775
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Insulin receptor subunit beta


分子量: 34952.762 Da / 分子数: 1 / 変異: C981S, Y984F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06213
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 6000, 0.2 M malate-imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→32.64 Å / Num. obs: 18050 / % possible obs: 88.93 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 25.42 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0483 / Rpim(I) all: 0.0356 / Net I/σ(I): 14.78
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Mean I/σ(I) obs: 6.83 / Num. unique obs: 1788 / CC1/2: 0.947 / CC star: 0.986 / Rpim(I) all: 0.119 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IRK

1irk


解像度: 2.15→32.64 Å / SU ML: 0.2362 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.3764
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 1805 10 %
Rwork0.1896 16245 -
obs0.1954 18050 88.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→32.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2246 0 0 219 2465
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96893107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0118402
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2635309
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.210.27861380.19541235X-RAY DIFFRACTION89.86
2.21-2.270.27891410.19541267X-RAY DIFFRACTION91.91
2.27-2.350.30221400.2131278X-RAY DIFFRACTION92.44
2.35-2.430.27061410.20241258X-RAY DIFFRACTION91.62
2.43-2.530.27891420.19731278X-RAY DIFFRACTION91.38
2.53-2.640.28411390.20421253X-RAY DIFFRACTION91.16
2.64-2.780.27561390.21341252X-RAY DIFFRACTION89.92
2.78-2.960.28581390.19841253X-RAY DIFFRACTION89.69
2.96-3.180.25711380.20891241X-RAY DIFFRACTION88.28
3.18-3.50.23381380.19381238X-RAY DIFFRACTION88.32
3.51-4.010.2161360.16931228X-RAY DIFFRACTION86.71
4.01-5.050.20861380.16041246X-RAY DIFFRACTION85.96
5.05-32.640.22481360.18721218X-RAY DIFFRACTION80.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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