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- PDB-8dwl: Inhibitor-3:PP1 coexpressed complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dwl
タイトルInhibitor-3:PP1 coexpressed complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / Inhibitor-3 / Protein phosphatase 1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation ...protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of cytokine production / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / phosphatase binding / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / lung development / response to lead ion / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Circadian Clock / presynapse / ubiquitin-dependent protein catabolic process / perikaryon / dendritic spine / defense response to Gram-positive bacterium / protein ubiquitination / iron ion binding / cell division / glutamatergic synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein phosphatase inhibitor / Protein phosphatase inhibitor / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Choy, M.S. / Srivastava, G. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM144483 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Inhibitor-3 inhibits Protein Phosphatase 1 via a metal binding dynamic protein-protein interaction.
著者: Srivastava, G. / Choy, M.S. / Bolik-Coulon, N. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11
B: E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,44510
ポリマ－79,0594
非ポリマー3866
水2,612145
1
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6604
ポリマ－39,5292
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
2
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7846
ポリマ－39,5292
非ポリマー2554
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.343, 90.343, 196.332
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 細胞株 (発現宿主): expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase PPP1R11 / Hemochromatosis candidate gene V protein / HCG V / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 11 / ...Hemochromatosis candidate gene V protein / HCG V / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 11 / Protein phosphatase inhibitor 3


分子量: 5367.304 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R11, HCGV, TCTE5 / 細胞株 (発現宿主): expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60927
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.45 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% w/v PEG 8000, 20% v/v ethylene glycol, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, 0.03 M magnesium chloride, 0.03 M calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.57 Å / Num. obs: 55726 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 40.44 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.143 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 446561 / Scaling rejects: 31
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.054.23.0651642138920.3421.6263.4860.596.2
8.94-39.577.20.06153087420.9930.0240.06626.598.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.19.1_4122精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 2→38.92 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 31.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2372 3751 3.67 %
Rwork0.213 98498 -
obs0.2139 54457 97.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 191.06 Å2 / Biso mean: 53.6259 Å2 / Biso min: 25.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→38.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5137 0 12 145 5294
Biso mean--68.96 49 -
残基数----641
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.020.3994910.44032355244663
2.02-2.050.4451090.41232991310080
2.05-2.080.39811310.38763423355492
2.08-2.110.34181350.36863666380198
2.11-2.140.41561380.35713725386399
2.14-2.170.34121390.331537243863100
2.17-2.210.32431490.329637653914100
2.21-2.250.34431430.308137323875100
2.25-2.290.31591440.296637253869100
2.29-2.330.30431400.28437203860100
2.33-2.380.3371420.274337913933100
2.38-2.430.34541400.270437303870100
2.43-2.490.30481450.256337493894100
2.49-2.550.26811430.25337493892100
2.55-2.620.32151400.249737253865100
2.62-2.70.30381420.254137333875100
2.7-2.780.25341460.244437393885100
2.78-2.880.26361440.249337843928100
2.88-30.3491480.230937283876100
3-3.130.2941390.227637473886100
3.13-3.30.21751440.219137363880100
3.3-3.510.23281420.204637293871100
3.51-3.780.18171450.186737713916100
3.78-4.160.18071420.163837343876100
4.16-4.760.18181380.141337613899100
4.76-5.990.15631460.169737493895100
5.99-38.920.17631460.156937173863100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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