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- PDB-8dta: Metal sensitive GFP (mseGFP) complexed with phenylarsine oxide. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dta
タイトルMetal sensitive GFP (mseGFP) complexed with phenylarsine oxide.
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GFP / PAO / ARSENIC
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / Phenylarsine oxide / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Rosenbaum, J.C. / Carlson, A.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用
ジャーナル: TBD
タイトル: Glutathione modulates metal binding to proteins.
著者: Rosenbaum, J.C. / Carlson, A.E.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
履歴
登録2022年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.02024年1月31日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ..._entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_ref.pdbx_align_begin
解説: Ligand geometry
詳細: I submitted -- in my haste -- a previous refinement where I had not yet completed my adjustment of the ligand position. The only difference is the ligand position plus some IBF/occupancy ...詳細: I submitted -- in my haste -- a previous refinement where I had not yet completed my adjustment of the ligand position. The only difference is the ligand position plus some IBF/occupancy refinements. But all other coordinates are identical
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7427
ポリマ－27,1301
非ポリマー6126
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Metal binding was typically assessed by a ratiometric change in fluorescence in a plate reader and by fluorescence microscopy.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area700 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.802, 126.802, 126.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Space group name HallI223
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z,x
#5: z,-x,-y
#6: -y,z,-x
#7: -z,-x,y
#8: -z,x,-y
#9: y,-z,-x
#10: x,-y,-z
#11: -x,y,-z
#12: -x,-y,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#18: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#20: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#23: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-407-

HOH

21A-624-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 27129.701 Da / 分子数: 1 / 変異: C48S,F64L,S147C,S202C,H231L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212

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非ポリマー , 5種, 256分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PA0 / Phenylarsine oxide / oxo(phenyl)arsane / PAO


分子量: 168.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5AsO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.8 % / 解説: Cubic
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Tris, pH 8 0.2M Lithium sulfate 32% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: NITROGEN STREAM / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2021年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→33.9 Å / Num. obs: 30947 / % possible obs: 99.71 % / 冗長度: 17.5 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1114 / Rpim(I) all: 0.02724 / Rrim(I) all: 0.1148 / Net I/σ(I): 33.07
反射 シェル解像度: 1.81→1.875 Å / 冗長度: 17.4 % / Rmerge(I) obs: 1.018 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 3068 / CC1/2: 0.85 / CC star: 0.959 / Rpim(I) all: 0.25 / Rrim(I) all: 1.049 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JC0

1jc0


解像度: 1.81→33.89 Å / SU ML: 0.1819 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.8774
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 1989 6.44 %Random
Rwork0.1641 28877 --
obs0.1653 30866 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→33.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1887 0 32 250 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01331960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25142642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0662281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0113343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.476734
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.81-1.860.27221420.21592046X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.910.26031430.22712042X-RAY DIFFRACTION99.73
1.91-1.960.28731400.23832044X-RAY DIFFRACTION99.23
1.96-2.030.20421430.17732027X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.10.2461430.20392063X-RAY DIFFRACTION99.77
2.1-2.180.18341400.15142045X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.280.21341360.19692033X-RAY DIFFRACTION98.32
2.28-2.40.18471420.15672048X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.550.1761440.15812070X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.750.17341400.15882058X-RAY DIFFRACTION99.95
2.75-3.020.18941400.16982074X-RAY DIFFRACTION99.91
3.03-3.460.18361400.15252085X-RAY DIFFRACTION99.87
3.47-4.360.13441450.13342097X-RAY DIFFRACTION99.78
4.36-33.890.16651510.16142145X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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