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Yorodumi- PDB-8drs: Product structure of SARS-CoV-2 Mpro C145A mutant in complex with... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8drs | ||||||
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Title | Product structure of SARS-CoV-2 Mpro C145A mutant in complex with nsp6-nsp7 (C6) cut site sequence | ||||||
Components | 3C-like proteinase nsp5 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Viral protease / SARS-CoV-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity, producing 3'-phosphomonoesters / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / Maturation of replicase proteins / ISG15-specific peptidase activity / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs ...protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity, producing 3'-phosphomonoesters / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / Maturation of replicase proteins / ISG15-specific peptidase activity / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TRAF3-dependent IRF activation pathway / snRNP Assembly / Replication of the SARS-CoV-2 genome / double membrane vesicle viral factory outer membrane / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / SARS coronavirus main proteinase / host cell endosome / 3'-5'-RNA exonuclease activity / : / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated degradation of host mRNA / mRNA guanylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / G-quadruplex RNA binding / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / omega peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / host cell Golgi apparatus / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / DNA helicase / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / single-stranded RNA binding / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing / lyase activity / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / copper ion binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / lipid binding / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Lee, J. / Kenward, C. / Worrall, L.J. / Vuckovic, M. / Paetzel, M. / Strynadka, N.C.J. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022 Title: X-ray crystallographic characterization of the SARS-CoV-2 main protease polyprotein cleavage sites essential for viral processing and maturation. Authors: Lee, J. / Kenward, C. / Worrall, L.J. / Vuckovic, M. / Gentile, F. / Ton, A.T. / Ng, M. / Cherkasov, A. / Strynadka, N.C.J. / Paetzel, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8drs.cif.gz | 424.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8drs.ent.gz | 310.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8drs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dr/8drs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dr/8drs | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8drrC 8drtC 8druC 8drvC 8drwC 8drxC 8dryC 8drzC 8ds0C 8ds1C 8ds2C 7joyS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33801.566 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 3264-3563 / Mutation: C145A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: rep, 1a-1b / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P0DTD1, SARS coronavirus main proteinase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 7 / Details: 0.1 M HEPES, 20% PEG6000, 0.2 M ammonium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2021 |
Radiation | Monochromator: Double-crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.4→68.87 Å / Num. obs: 93855 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.198 / Net I/σ(I): 7 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→60.32 Å / Redundancy: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Mean I/σ(I) obs: 14.1 / Num. unique obs: 93822 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.043 / % possible all: 99.95 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 7JOY Resolution: 1.8→60.32 Å / SU ML: 0.2071 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 22.1249 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→60.32 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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