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- PDB-8dfh: Crystal structure of non-neutralizing / interfering human monoclo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dfh
タイトルCrystal structure of non-neutralizing / interfering human monoclonal antibody 42C3 Fab in complex with MSP1-19
要素
  • 42C3 Fab Heavy Chain
  • 42C3 Fab Light Chain
  • Merozoite surface protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Merozoite Surface Protein 1 (MSP1) / Antigenic Diversion / Plasmodium falciparum / Antigen-Antibody complex / STRUCTURAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vacuolar membrane / side of membrane / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Merozoite surface 1, C-terminal / Merozoite surface protein, EGF domain 1 / Merozoite surface protein 1 (MSP1) C-terminus / MSP1 EGF domain 1 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Merozoite surface protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Patel, P.N. / Tang, W.K. / Tolia, N.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Neutralizing and interfering human antibodies define the structural and mechanistic basis for antigenic diversion.
著者: Patel, P.N. / Dickey, T.H. / Hopp, C.S. / Diouf, A. / Tang, W.K. / Long, C.A. / Miura, K. / Crompton, P.D. / Tolia, N.H.
履歴
登録2022年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Merozoite surface protein 1
H: 42C3 Fab Heavy Chain
L: 42C3 Fab Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2153
ポリマ－60,2153
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area23670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)72.390, 75.720, 117.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Merozoite surface protein 1 / Merozoite surface antigens / PMMSA


分子量: 11759.932 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1607-1699 / 変異: S3A, T48A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_0930300 / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8I0U8
#2: 抗体 42C3 Fab Heavy Chain


分子量: 25443.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 42C3 Fab Light Chain


分子量: 23011.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.91 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium Cacodylate, pH 6.5, 5 % (v/v) PEG 8000, 40% (v/v) 2-Methyl-2,4-Pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.83 Å / Num. obs: 28468 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.68 % / Biso Wilson estimate: 47.38 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 10.99
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Num. unique obs: 1994 / CC1/2: 0.996 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
Coot1.16_3549モデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1OB1 & 6UMX

1ob1

6umx


解像度: 2.3→19.83 Å / SU ML: 0.2778 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.4966
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 1424 5 %
Rwork0.2093 27037 -
obs0.2105 28461 96.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3928 0 0 51 3979
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00224037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56745491
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0445605
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029717
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.85922438
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.380.25781370.26362598X-RAY DIFFRACTION94.8
2.38-2.470.31831380.2732617X-RAY DIFFRACTION95.3
2.47-2.590.31371400.27522656X-RAY DIFFRACTION95.82
2.59-2.720.29841420.26632715X-RAY DIFFRACTION98.86
2.72-2.890.29541440.24972733X-RAY DIFFRACTION98.63
2.89-3.120.28621440.24822721X-RAY DIFFRACTION98.22
3.12-3.430.24381440.22272747X-RAY DIFFRACTION97.83
3.43-3.920.21711380.19522610X-RAY DIFFRACTION93.28
3.92-4.930.18031470.16312802X-RAY DIFFRACTION98.63
4.93-19.830.20671500.19022838X-RAY DIFFRACTION95.89
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.5350799199 Å / Origin y: 17.1666314068 Å / Origin z: 30.4965539433 Å
111213212223313233
T0.305468579853 Å2-0.0159197017926 Å20.00425234486151 Å2-0.323057135805 Å2-0.00809366899986 Å2--0.44353503156 Å2
L0.319761420392 °2-0.0459360150425 °20.403175255771 °2-0.0772824015251 °20.014292435435 °2--2.41227108534 °2
S-0.00854123552716 Å °-0.023995379807 Å °-0.0249150567694 Å °-0.0118957434348 Å °0.00260731324474 Å °-0.0136734319622 Å °-0.0794161517605 Å °-0.0474051323402 Å °0.00373442001589 Å °
精密化 TLSグループSelection details: All

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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