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万見
- PDB-8ddg: FYF peptide forms a standard beta-sheet -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ddg
タイトルFYF peptide forms a standard beta-sheet
要素PHE-TYR-PHE
キーワードPROTEIN FIBRIL / Rippled beta-sheet / Racemic peptide
生物種synthetic construct (人工物)
手法電子線結晶学 / フーリエ合成 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Hazari, A. / Eisenberg, D.E. / Vlahakis, N.W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2022
タイトル: The rippled β-sheet layer configuration-a novel supramolecular architecture based on predictions by Pauling and Corey.
著者: Amaruka Hazari / Michael R Sawaya / Niko Vlahakis / Timothy C Johnstone / David Boyer / Jose Rodriguez / David Eisenberg / Jevgenij A Raskatov /
要旨: The rippled β-sheet is a peptidic structural motif related to but distinct from the pleated β-sheet. Both motifs were predicted in the 1950s by Pauling and Corey. The pleated β-sheet was since ...The rippled β-sheet is a peptidic structural motif related to but distinct from the pleated β-sheet. Both motifs were predicted in the 1950s by Pauling and Corey. The pleated β-sheet was since observed in countless proteins and peptides and is considered common textbook knowledge. Conversely, the rippled β-sheet only gained a meaningful experimental foundation in the past decade, and the first crystal structural study of rippled β-sheets was published as recently as this year. Noteworthy, the crystallized assembly stopped at the rippled β-dimer stage. It did not form the extended, periodic rippled β-sheet layer topography hypothesized by Pauling and Corey, thus calling the validity of their prediction into question. NMR work conducted since moreover shows that certain model peptides rather form pleated and not rippled β-sheets in solution. To determine whether the periodic rippled β-sheet layer configuration is viable, the field urgently needs crystal structures. Here we report on crystal structures of two racemic and one quasi-racemic aggregating peptide systems, all of which yield periodic rippled antiparallel β-sheet layers that are in excellent agreement with the predictions by Pauling and Corey. Our study establishes the rippled β-sheet layer configuration as a motif with general features and opens the road to structure-based design of unique supramolecular architectures.
履歴
登録2022年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHE-TYR-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4761
ポリマ－4761
非ポリマー00
水00
1
A: PHE-TYR-PHE

A: PHE-TYR-PHE

A: PHE-TYR-PHE

A: PHE-TYR-PHE

A: PHE-TYR-PHE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,3785
ポリマ－2,3785
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)23.140, 4.840, 19.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.048, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PHE-TYR-PHE


分子量: 475.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: FYF peptide / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
由来(組換発現)生物種: unidentified (未定義)
緩衝液pH: 4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO / 詳細: crystal

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 0.0192 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 1320 mm
EM回折 シェル解像度: 0.9→1 Å / フーリエ空間範囲: 72.2 % / 多重度: 4.9 / 構造因子数: 332 / 位相残差: 13.5 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 71 % / 再高解像度: 0.9 Å / 測定した強度の数: 5980 / 構造因子数: 1237 / 位相誤差の除外基準: 20 / Rmerge: 0.113
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / 波長: 0.0197 Å
検出器タイプ: TVIPS TEMCAM-F416 / 検出器: POSITION SENSITIVE DETECTOR / 日付: 2021年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0197 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→18.92 Å / Num. obs: 1237 / % possible obs: 71 % / 冗長度: 4.834 % / Biso Wilson estimate: 6.869 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 8.63 / Num. measured all: 5980 / Scaling rejects: 11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.9-14.9370.3225.0116394603320.6430.36672.2
1-1.14.940.181710773022180.9630.20572.2
1.1-1.24.9770.1538.958662261740.9850.17377
1.2-1.54.8330.1489.5111893452460.9730.16871.3
1.5-24.7240.09112.957182261520.9870.10467.3
2-2.34.810.09714.9320262420.990.10967.7
2.3-34.0830.08313.2614759360.9950.09461
3-53.9410.07213.9413450340.9930.08568
5-82.6670.03413.0686310.04750

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SHELXD位相決定
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 107.05 ° / ∠γ: 90 ° / A: 23.14 Å / B: 4.84 Å / C: 19.79 Å / 空間群名: C2 / 空間群番号: 5
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 0.9→5.78 Å / SU ML: 0.0753 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 27.6089
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1851 112 9.09 %
Rwork0.1692 1120 -
obs0.1704 1232 71.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 3.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→5.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35 0 0 0 35
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0237
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d1.253649
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.09033
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.00786
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d19.20064
LS精密化 シェル解像度: 0.9→5.78 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1851 112 -
Rwork0.1692 1120 -
obs--71.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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