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万見
- PDB-8dd0: The structure of the native cardiac thin filament junction region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dd0
タイトルThe structure of the native cardiac thin filament junction region
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Tropomyosin alpha-1 chain
  • Troponin T2, cardiac type
キーワードMOTOR PROTEIN / thin filament / actin / tropomyosin / troponin
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / troponin C binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / actin-myosin filament sliding / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin binding ...Striated Muscle Contraction / troponin C binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / actin-myosin filament sliding / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin binding / heart contraction / regulation of heart contraction / tropomyosin binding / troponin I binding / mesenchyme migration / cardiac muscle contraction / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / response to calcium ion / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell body / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. ...Troponin T / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin alpha cardiac muscle 1 / Troponin T, cardiac muscle / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Galkin, V.E. / Risi, C.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL160966 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2023
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the junction region of the native cardiac thin filament in relaxed state.
著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Howard D White / Kelly Dryden / Jose R Pinto / P Bryant Chase / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac contraction depends on molecular interactions among sarcomeric proteins coordinated by the rising and falling intracellular Ca levels. Cardiac thin filament (cTF) consists of two strands ...Cardiac contraction depends on molecular interactions among sarcomeric proteins coordinated by the rising and falling intracellular Ca levels. Cardiac thin filament (cTF) consists of two strands composed of actin, tropomyosin (Tm), and equally spaced troponin (Tn) complexes forming regulatory units. Tn binds Ca to move Tm strand away from myosin-binding sites on actin to enable actomyosin cross-bridges required for force generation. The Tn complex has three subunits-Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. Tm strand is comprised of adjacent Tm molecules that overlap "head-to-tail" along the actin filament. The N-terminus of TnT (e.g., TnT1) binds to the Tm overlap region to form the cTF junction region-the region that connects adjacent regulatory units and confers to cTF internal cooperativity. Numerous studies have predicted interactions among actin, Tm, and TnT1 within the junction region, although a direct structural description of the cTF junction region awaited completion. Here, we report a 3.8 Å resolution cryo-EM structure of the native cTF junction region at (pCa 8) Ca conditions. We provide novel insights into the "head-to-tail" interactions between adjacent Tm molecules and interactions between the Tm junction with F-actin. We demonstrate how TnT1 stabilizes the Tm overlap region via its interactions with the Tm C- and N-termini and actin. Our data show that TnT1 works as a joint that anchors the Tm overlap region to actin, which stabilizes the state of the cTF. Our structure provides insight into the molecular basis of cardiac diseases caused by missense mutations in TnT1.
履歴
登録2022年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
F: Actin, alpha cardiac muscle 1
G: Tropomyosin alpha-1 chain
H: Tropomyosin alpha-1 chain
I: Tropomyosin alpha-1 chain
J: Tropomyosin alpha-1 chain
K: Troponin T2, cardiac type
L: Tropomyosin alpha-1 chain
M: Tropomyosin alpha-1 chain
N: Tropomyosin alpha-1 chain
O: Tropomyosin alpha-1 chain
P: Troponin T2, cardiac type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)587,51728
ポリマ－584,80816
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 参照: UniProt: B6VNT8
#2: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 32762.656 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 参照: UniProt: P42639
#3: タンパク質 Troponin T2, cardiac type


分子量: 35158.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 参照: UniProt: I3LS66
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Junction region of the native cardiac thin filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 34 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 24133

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4RELION3.08CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION3.08初期オイラー角割当
11RELION3.08最終オイラー角割当
12RELION3.08分類
13RELION3.08３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 7379204
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 236359 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 詳細: Filtered to 3.8 A resolution / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7KO4

7ko4


Accession code: 7KO4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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