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- PDB-8d7o: Human Casein kinase 1 delta in complex with phosphorylated human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d7o
タイトルHuman Casein kinase 1 delta in complex with phosphorylated human PERIOD2 FASP peptide
要素
  • Casein kinase I isoform delta
  • Period circadian protein homolog 2 peptide
キーワードTRANSFERASE/CIRCADIAN CLOCK PROTEIN / Transferase / CIRCADIAN CLOCK PROTEIN / complex / kinase / TRANSFERASE-CIRCADIAN CLOCK PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / tau-protein kinase / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / tau-protein kinase / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / spindle microtubule / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / spindle / Wnt signaling pathway / endocytosis / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / ciliary basal body / cilium / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Philpott, J.M. / Freeberg, A.M. / Tripathi, S.M. / Partch, C.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: PERIOD phosphorylation leads to feedback inhibition of CK1 activity to control circadian period.
著者: Philpott, J.M. / Freeberg, A.M. / Park, J. / Lee, K. / Ricci, C.G. / Hunt, S.R. / Narasimamurthy, R. / Segal, D.H. / Robles, R. / Cai, Y. / Tripathi, S. / McCammon, J.A. / Virshup, D.M. / ...著者: Philpott, J.M. / Freeberg, A.M. / Park, J. / Lee, K. / Ricci, C.G. / Hunt, S.R. / Narasimamurthy, R. / Segal, D.H. / Robles, R. / Cai, Y. / Tripathi, S. / McCammon, J.A. / Virshup, D.M. / Chiu, J.C. / Lee, C. / Partch, C.L.
履歴
登録2022年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
C: Period circadian protein homolog 2 peptide
D: Period circadian protein homolog 2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7544
ポリマ－73,7544
非ポリマー00
水9,008500
1
A: Casein kinase I isoform delta
C: Period circadian protein homolog 2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8772
ポリマ－36,8772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA
2
B: Casein kinase I isoform delta
D: Period circadian protein homolog 2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8772
ポリマ－36,8772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.330, 135.400, 90.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKI-delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34954.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Period circadian protein homolog 2 peptide


分子量: 1922.659 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.13M Succinic Acid (5.5) 27%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→67.7 Å / Num. obs: 78946 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 4059 / CC1/2: 0.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PXO

6pxo


解像度: 1.65→54.12 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2094 3987 5.05 %
Rwork0.1725 --
obs0.1743 78937 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→54.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4840 0 0 502 5342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2556688
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2022966
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056699
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008848
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.67010.25471550.2322645X-RAY DIFFRACTION99
1.6701-1.69130.26981250.22732671X-RAY DIFFRACTION99
1.6913-1.71350.28241560.21782625X-RAY DIFFRACTION99
1.7135-1.7370.26531510.21582681X-RAY DIFFRACTION98
1.737-1.76180.24511330.20912629X-RAY DIFFRACTION99
1.7618-1.78810.25211550.21892685X-RAY DIFFRACTION99
1.7881-1.81610.26861470.21352614X-RAY DIFFRACTION99
1.8161-1.84580.21581460.20232672X-RAY DIFFRACTION99
1.8458-1.87770.25881540.20432640X-RAY DIFFRACTION99
1.8777-1.91180.29061580.20962640X-RAY DIFFRACTION99
1.9118-1.94860.27491290.20642669X-RAY DIFFRACTION99
1.9486-1.98840.25211330.19542680X-RAY DIFFRACTION99
1.9884-2.03160.23331330.18762691X-RAY DIFFRACTION99
2.0316-2.07890.21591340.19082635X-RAY DIFFRACTION100
2.0789-2.13080.21191420.18192701X-RAY DIFFRACTION100
2.1308-2.18850.22821480.17042677X-RAY DIFFRACTION100
2.1885-2.25290.19381700.17472655X-RAY DIFFRACTION100
2.2529-2.32560.19771350.17172746X-RAY DIFFRACTION100
2.3256-2.40870.21061310.16062658X-RAY DIFFRACTION100
2.4087-2.50510.18221490.16382728X-RAY DIFFRACTION100
2.5051-2.61910.19591300.16582686X-RAY DIFFRACTION100
2.6191-2.75720.20331360.16822683X-RAY DIFFRACTION100
2.7572-2.930.21191460.17372697X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.15620.19981250.17272699X-RAY DIFFRACTION100
3.1562-3.47370.20141520.16342718X-RAY DIFFRACTION100
3.4737-3.97630.19471510.15032670X-RAY DIFFRACTION100
3.9763-5.00910.15171020.13432745X-RAY DIFFRACTION99
5.0091-54.120.20381610.17842710X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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