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万見
- PDB-8cz3: CryoEM structure of amplified alpha-synuclein fibril class B type... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cz3
タイトルCryoEM structure of amplified alpha-synuclein fibril class B type I with extended core from DLB case X
要素Alpha-synuclein
キーワードPROTEIN FIBRIL / alpha-synuclein / Cerebrospinal Fluid (CSF) / DLB
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of synaptic vesicle recycling / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / regulation of locomotion / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / cuprous ion binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / enzyme inhibitor activity / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / supramolecular fiber organization / inclusion body / phospholipid metabolic process / cellular response to copper ion / axon terminus / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / negative regulation of protein kinase activity / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / phosphoprotein binding / protein tetramerization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cell cortex / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / histone binding / amyloid fibril formation / lysosome / oxidoreductase activity / postsynapse / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zhou, Y. / Sokratian, A. / Xu, E. / Viverette, E. / Dillard, L. / Yuan, Y. / Li, J.Y. / Matarangas, A. / Bouvette, J. / Borgnia, M. ...Zhou, Y. / Sokratian, A. / Xu, E. / Viverette, E. / Dillard, L. / Yuan, Y. / Li, J.Y. / Matarangas, A. / Bouvette, J. / Borgnia, M. / Bartesaghi, A. / West, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Michael J. Fox Foundation 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and functional landscape of alpha-synuclein fibril assemblies amplified from cerebrospinal fluid
著者: Zhou, Y. / Sokratian, A. / Xu, E. / Viverette, E. / Dillard, L. / Yuan, Y. / Li, J.Y. / Matarangas, A. / Bouvette, J. / Borgnia, M. / Bartesaghi, A. / West, A.
履歴
登録2022年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Alpha-synuclein
L: Alpha-synuclein
F: Alpha-synuclein
N: Alpha-synuclein
E: Alpha-synuclein
M: Alpha-synuclein
C: Alpha-synuclein
K: Alpha-synuclein
B: Alpha-synuclein
J: Alpha-synuclein
A: Alpha-synuclein
I: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,71312
ポリマ－173,71312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 14476.108 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNCA, NACP, PARK1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P37840

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Amplified alpha-synuclein fibrils from Lewy body dementia CSF
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: alpha-synuclein fibril produced in presence of postmortem cerebrospinal fluid from specimens affected by synucleinopathies
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 60 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: cerebrospinal fluid
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
プラスミド: pRK172
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Gibco Cat # 10010072
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1137 mMSodium chlorideNaCl1
22.7 mMPotassium chlorideKCl1
310 mMDisodium phosphateNa2HPO41
41.8 mMMonopotassium phosphateKH2PO41
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_4916: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.82 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14212 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 19.65 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0085976
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0398052
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.089852
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0751068
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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