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- PDB-8cpl: YZw2 a scaffold for cryo-EM of small proteins of interest -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cpl
タイトルYZw2 a scaffold for cryo-EM of small proteins of interest
要素Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Scaffold Fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / IgG binding / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / extracellular region ...diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / IgG binding / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putrescine aminotransferase / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / : / LysM domain / LysM domain profile. ...Putrescine aminotransferase / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / : / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / YSIRK type signal peptide / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Immunoglobulin G-binding protein A / Putrescine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.605 Å
データ登録者Moche, M. / Friberg, O. / Nygren, P.A. / Nilvebrant, J.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Clas Groschinsky Memorial FundM19380 スウェーデン
Sven and Dagmar Salens Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineered imaging scaffolds for cryo-EM of small proteins of interest.
著者: Moche, M. / Nygren, P.A. / Nilvebrant, J.
履歴
登録2023年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
C: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
D: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,8588
ポリマ－217,8694
非ポリマー9894
水39,5252194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30800 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area57510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.453, 173.903, 209.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A / PAT / PATase / Cadaverine transaminase / Diamine transaminase / Putrescine transaminase / ...PAT / PATase / Cadaverine transaminase / Diamine transaminase / Putrescine transaminase / Putrescine--2-oxoglutaric acid transaminase / Putrescine:2-OG aminotransferase / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A / SpA


分子量: 54467.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Our protein YZw2 is a fusion protein connecting P42588 7-457 with P38507 278-327.,Our protein YZw2 is a fusion protein connecting P42588 7-457 with P38507 278-327.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: patA, ygjG, b3073, JW5510, spa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42588, UniProt: P38507, putrescine-2-oxoglutarate transaminase, diamine transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16.6% w/v PEG3350, 0.2M NaF and 0.1M Bis-Tris Propane pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.976254 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→49.44 Å / Num. obs: 203302 / % possible obs: 58.4 % / 冗長度: 13.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.605→1.751 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 1.719 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 10164 / CC1/2: 0.618 / Rpim(I) all: 0.485 / Rrim(I) all: 1.788 / % possible all: 12.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (26-JUL-2023)精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.605→49.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU R Cruickshank DPI: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.14 / SU Rfree Blow DPI: 0.123 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.117
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2103 10086 4.96 %RANDOM
Rwork0.1877 ---
obs0.1888 203302 58.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9178 Å20 Å20 Å2
2---1.3356 Å20 Å2
3---0.4178 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.605→49.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14159 0 64 2194 16417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0115317HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0120843HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5452SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2712HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it15317HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.27
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1992SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact16105SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.605→1.69 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3074 183 4.5 %
Rwork0.2976 3884 -
obs--8.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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