[日本語] English
万見
- PDB-8r2p: YZwIdeal x16 a scaffold for cryo-EM of small proteins of interest... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r2p
タイトルYZwIdeal x16 a scaffold for cryo-EM of small proteins of interest crystallizing in space group 19 (P 21 21 21)
要素Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Scaffold Fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / IgG binding / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / extracellular region ...diamine transaminase / putrescine-2-oxoglutarate transaminase / diamine transaminase activity / putrescine--2-oxoglutarate transaminase activity / L-lysine catabolic process / putrescine catabolic process / IgG binding / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putrescine aminotransferase / : / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. ...Putrescine aminotransferase / : / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / : / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Immunoglobulin G-binding protein A / Putrescine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Moche, M. / Friberg, O. / Nygren, P.A. / Nilvebrant, J.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Clas Groschinsky Memorial FundM19380 スウェーデン
Sven and Dagmar Salens Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineered imaging scaffolds for cryo-EM of small proteins of interest.
著者: Moche, M. / Nygren, P.A. / Nilvebrant, J.
履歴
登録2023年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
B: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
C: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
D: Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,2058
ポリマ－228,2164
非ポリマー9894
水27,1491507
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30690 Å2
ΔGint-224 kcal/mol
Surface area57510 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)73.260, 196.760, 208.053
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
55
66
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Putrescine aminotransferase,Immunoglobulin G-binding protein A / PAT / PATase / Cadaverine transaminase / Diamine transaminase / Putrescine transaminase / ...PAT / PATase / Cadaverine transaminase / Diamine transaminase / Putrescine transaminase / Putrescine--2-oxoglutaric acid transaminase / Putrescine:2-OG aminotransferase / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A / SpA


分子量: 57054.121 Da / 分子数: 4 / 変異: G487A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The polypeptide chain consists of P42588_7-457 and P38507_160-269 connected by a linker. P38507 is mutated at Gly240Ala corresponding to residue 487 in the model.,The polypeptide chain ...詳細: The polypeptide chain consists of P42588_7-457 and P38507_160-269 connected by a linker. P38507 is mutated at Gly240Ala corresponding to residue 487 in the model.,The polypeptide chain consists of P42588_7-457 and P38507_160-269 connected by a linker. P38507 is mutated at Gly240Ala corresponding to residue 487 in the model.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: patA, ygjG, b3073, JW5510, spa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42588, UniProt: P38507, putrescine-2-oxoglutarate transaminase, diamine transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50% w/v PEG200, 0.2M MgCl2 and 0.1M Sodium Cacodylate buffer pH 6.5
PH範囲: 6.5-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.976246 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976246 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.217→48.91 Å / Num. obs: 61481 / % possible obs: 41.1 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.182 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.217→2.425 Å / 冗長度: 5.12 % / Rmerge(I) obs: 1.041 / Mean I/σ(I) obs: 1.68 / Num. unique obs: 3073 / CC1/2: 0.665 / Rpim(I) all: 0.49 / Rrim(I) all: 1.156 / % possible all: 8.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.127 / SU ML: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.368 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23039 2928 4.8 %RANDOM
Rwork0.18628 ---
obs0.18846 58551 41.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.657 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.84 Å2-0 Å2
3----0.64 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.22→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14315 0 64 1507 15886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01315059
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01514576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4641.6420441
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2431.57433573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25151966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53222.97734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.749152588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1561586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.21964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6993.3037750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6953.3037749
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2664.949754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.2664.9419755
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1843.6567309
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1843.6577306
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2355.35110688
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.63663.21566868
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.38863.27965109
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A149200.05
12B149200.05
21A150000.05
22C150000.05
31A149400.06
32D149400.06
41B150380.06
42C150380.06
51B152290.06
52D152290.06
61C151850.07
62D151850.07
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.275 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 5 -
Rwork0.358 210 -
obs--1.96 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る