[日本語] English
万見
- PDB-8cog: Human arginylated beta-actin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cog
タイトルHuman arginylated beta-actin
要素Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin / methylated / filament
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / morphogenesis of a polarized epithelium ...positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Gap junction degradation / GBAF complex / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / regulation of norepinephrine uptake / nitric-oxide synthase binding / transporter regulator activity / cortical cytoskeleton / establishment or maintenance of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Recycling pathway of L1 / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / kinesin binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / positive regulation of cell differentiation / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse / tau protein binding / nuclear matrix / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / UCH proteinases / nucleosome / presynapse / lamellipodium / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.499 Å
データ登録者Pinto, C.S. / Bakker, S.E. / Suchenko, A. / Hussain, H. / Hatano, T. / Sampath, K. / Chinthalapudi, K. / Mishima, M. / Balasubramanian, M.
資金援助 英国, European Union, 4件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT101885MA 英国
European Research Council (ERC)671083-ACTOMYOSIN RINGEuropean Union
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S003789/1 英国
Wellcome Trust203276/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2026
タイトル: Actin arginylation alters myosin engagement and F-actin patterning despite structural conservation.
著者: Clyde Savio Pinto / Saskia E Bakker / Andrejus Suchenko / Isabella M Kolodny / Hamdi Hussain / Tomoyuki Hatano / Karuna Sampath / Krishna Chinthalapudi / Sarah M Heissler / Masanori Mishima / ...著者: Clyde Savio Pinto / Saskia E Bakker / Andrejus Suchenko / Isabella M Kolodny / Hamdi Hussain / Tomoyuki Hatano / Karuna Sampath / Krishna Chinthalapudi / Sarah M Heissler / Masanori Mishima / Mohan Balasubramanian /
要旨: Actin is a conserved protein with crucial roles in cell polarity, division, and muscle contraction. Its function is regulated in part by posttranslational modifications, one of which is N-terminal ...Actin is a conserved protein with crucial roles in cell polarity, division, and muscle contraction. Its function is regulated in part by posttranslational modifications, one of which is N-terminal arginylation. What is the structure of arginylated-β-actin (R-β-actin), and how does it regulate F-actin function? Here we report the 3.6 Å structures of ADP-R-β-actin filaments, which are nearly identical to that of non-arginylated F-actin. In vitro assays reveal that the interaction between myosin-II and actin is altered upon actin arginylation, characterized by frequent detachment of R-actin filaments from myosin-II. In vivo, replacement of the only actin gene in Schizosaccharomyces pombe with a synthetic gene encoding R-Sp-actin reduces Arp2/3-based actin patches while thickening formin-induced actin cables. Consistent with defective interactions between myosin-II and R-actin filaments, assembly and constriction of the cytokinetic actomyosin ring are perturbed in R-Sp-actin cells. Thus, despite structural similarity of arginylated and non-arginylated actin filaments, actin arginylation affects F-actin assortment into distinct subcellular structures and its interaction with myosin-II.
履歴
登録2023年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1583
ポリマ－41,7071
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1000 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area16660 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41706.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P60709
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Polymerised arginylated actin with bound ADP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 7.4
詳細: Actin for EM was polymerized by mixing, 20 ul 20 uM G-actin, 8 ul 10x MKE and 52 ul 5 mM HEPES-KOH pH 7.4 containing 0.2 mM ATP and 0.5 mM DTT and incubating at RT for 1 hour.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk / 日付: 2020-24-08
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.09粒子像選択
4RELIONCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9REFMACモデル精密化Servalcat
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.499 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42701 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: RELION 3.09 was used throughout using helical reconstruction.
対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.499→3.499 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.806 / WRfactor Rwork: 0.36 / SU B: 20.983 / SU ML: 0.319 / Average fsc overall: 0.8232 / Average fsc work: 0.8232 / ESU R: 0.508 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3599 28866 -
all0.36 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 77.447 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.0133012
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.0172823
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.6351.6484086
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.3421.5766524
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.0485373
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg36.52822.109147
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.59415517
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg17.9071519
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0710.2405
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.023368
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.02662
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.210.21446
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_other0.1930.25716
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.1660.22990
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbtor_other0.0770.23152
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2122
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.060.24
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it10.3477.2151494
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other10.3457.2151494
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it17.08810.8061866
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other17.08510.8191867
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it12.8348.9541518
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other12.8348.9541518
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it21.72612.6972220
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other21.72112.6932221
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it36.106140.25312140
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_other36.105140.24312141
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
3.4-3.4881.03621231.03621230.491.036
3.488-3.5840.6520780.6520780.6070.65
3.584-3.6870.47620070.47620070.7010.476
3.687-3.8010.43819500.43819500.7420.438
3.801-3.9250.38418850.38418850.8060.384
3.925-4.0630.32818820.32818820.8570.328
4.063-4.2160.29918110.29918110.8910.299
4.216-4.3870.29916350.29916350.9150.299
4.387-4.5820.31316840.31316840.9330.313
4.582-4.8050.31715670.31715670.9410.317
4.805-5.0640.30514890.30514890.9420.305
5.064-5.370.29914210.29914210.9290.299
5.37-5.7390.28513320.28513320.9110.285
5.739-6.1970.28512470.28512470.8970.285
6.197-6.7850.30211330.30211330.8830.302
6.785-7.580.32510390.32510390.8760.325
7.58-8.7420.3078940.3078940.8730.307
8.742-10.6810.2637410.2637410.9050.263
10.681-14.9970.2616100.2616100.9420.261
14.997-88.560.7783380.7783380.9780.778

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る