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万見
- PDB-8cod: Crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Mus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cod
タイトルCrystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Mus musculus in complex with inosine
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / Complex / S-adenosyl-L-homocysteine (SAH) / S-adenosyl-L-methionine (SAM)
機能・相同性
機能・相同性情報


Sulfur amino acid metabolism / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Methylation / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / response to nutrient ...Sulfur amino acid metabolism / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Methylation / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / response to nutrient / NAD binding / melanosome / one-carbon metabolic process / copper ion binding / endoplasmic reticulum / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / INOSINE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Saleem-Batcha, R. / Popadic, D. / Koeppl, L.H. / Andexer, J.N.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)235777276/RTG1976 ドイツ
European Research Council (ERC)ERC project 716966European Union
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Structure, function and substrate preferences of archaeal S-adenosyl-L-homocysteine hydrolases.
著者: Koeppl, L.H. / Popadic, D. / Saleem-Batcha, R. / Germer, P. / Andexer, J.N.
履歴
登録2023年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7448
ポリマ－99,8352
非ポリマー1,9096
水5,801322
1
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子

A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,48816
ポリマ－199,6704
非ポリマー3,81912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area29500 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area51260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.220, 102.526, 173.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Adenosylhomocysteinase / AdoHcyase / CUBP / Liver copper-binding protein / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase


分子量: 49917.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ahcy / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P50247, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NOS / INOSINE / イノシン


分子量: 268.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 180 mM sodium formate, pH 6.9, and 22% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→88.25 Å / Num. obs: 31056 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.48→2.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.97 / Num. unique obs: 1520 / CC1/2: 0.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.48→88.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 9.546 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.941 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21625 1594 5.1 %RANDOM
Rwork0.14578 ---
obs0.14936 29460 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.969 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å20 Å2
2---2.36 Å2-0 Å2
3---1.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.48→88.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6642 0 128 322 7092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0126912
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5681.6339378
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.115856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.03923.208318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.353151198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7011532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7063.7193430
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8635.5694284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2134.0123482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.26451.68710759
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.544 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 118 -
Rwork0.23 2162 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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