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- PDB-8cn1: hDLG1-PDZ1 in complex with a TAX1 peptide from HTLV-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cn1
タイトルhDLG1-PDZ1 in complex with a TAX1 peptide from HTLV-1
要素
  • Disks large homolog 1
  • GLU-THR-GLU-VAL
キーワードPROTEIN BINDING / HTLV-1 / Tax-1 / hDLG1 / PBM / protein protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / establishment of centrosome localization / hard palate development / GMP kinase activity / structural constituent of postsynaptic density ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / establishment of centrosome localization / hard palate development / GMP kinase activity / structural constituent of postsynaptic density / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / NrCAM interactions / astral microtubule organization / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / reproductive structure development / immunological synapse formation / lateral loop / receptor localization to synapse / myelin sheath abaxonal region / peristalsis / regulation of sodium ion transmembrane transport / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cortical microtubule organization / cell projection membrane / protein localization to synapse / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / Trafficking of AMPA receptors / protein-containing complex localization / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / endothelial cell proliferation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cortical actin cytoskeleton organization / lens development in camera-type eye / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / phosphoprotein phosphatase activity / Long-term potentiation / basement membrane / immunological synapse / intercalated disc / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / potassium channel regulator activity / phosphatase binding / T cell proliferation / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / actin filament polymerization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / neuromuscular junction / sarcolemma / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell junction / cell-cell junction / nervous system development / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / microtubule / transmembrane transporter binding / neuron projection / cadherin binding / apical plasma membrane / membrane raft / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Maseko, S. / Sogues, A. / Volkov, A. / Remaut, H. / Twizere, J.C.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Fonds National de la Recherche Scientifique (FNRS)40011260 ベルギー
引用ジャーナル: Antiviral Res. / 年: 2023
タイトル: Identification of small molecule antivirals against HTLV-1 by targeting the hDLG1-Tax-1 protein-protein interaction.
著者: Maseko, S.B. / Brammerloo, Y. / Van Molle, I. / Sogues, A. / Martin, C. / Gorgulla, C. / Plant, E. / Olivet, J. / Blavier, J. / Ntombela, T. / Delvigne, F. / Arthanari, H. / El Hajj, H. / ...著者: Maseko, S.B. / Brammerloo, Y. / Van Molle, I. / Sogues, A. / Martin, C. / Gorgulla, C. / Plant, E. / Olivet, J. / Blavier, J. / Ntombela, T. / Delvigne, F. / Arthanari, H. / El Hajj, H. / Bazarbachi, A. / Van Lint, C. / Salehi-Ashtiani, K. / Remaut, H. / Ballet, S. / Volkov, A.N. / Twizere, J.C.
履歴
登録2023年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Disks large homolog 1
A: Disks large homolog 1
C: Disks large homolog 1
D: Disks large homolog 1
E: Disks large homolog 1
F: Disks large homolog 1
G: Disks large homolog 1
H: Disks large homolog 1
I: Disks large homolog 1
J: Disks large homolog 1
K: Disks large homolog 1
L: Disks large homolog 1
V: GLU-THR-GLU-VAL
W: GLU-THR-GLU-VAL
X: GLU-THR-GLU-VAL
Y: GLU-THR-GLU-VAL
N: GLU-THR-GLU-VAL
O: GLU-THR-GLU-VAL
P: GLU-THR-GLU-VAL
Q: GLU-THR-GLU-VAL
R: GLU-THR-GLU-VAL
T: GLU-THR-GLU-VAL
Z: GLU-THR-GLU-VAL
U: GLU-THR-GLU-VAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,87033
ポリマ－156,00524
非ポリマー8659
水11,313628
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22050 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area56900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)53.537, 82.905, 87.784
Angle α, β, γ (deg.)64.104, 90.137, 89.869
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg


分子量: 12523.976 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12959
#2: タンパク質・ペプチド
GLU-THR-GLU-VAL


分子量: 476.477 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.18 M (NH4)2SO4, 24% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→78.96 Å / Num. obs: 49749 / % possible obs: 89.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.93 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.09→2.347 Å / Rmerge(I) obs: 0.564 / Num. unique obs: 2488 / CC1/2: 0.742 / Rpim(I) all: 0.35 / Rrim(I) all: 0.665 / % possible all: 10.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→45.25 Å / SU ML: 0.2719 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 30.5151
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2462 2599 5.23 %
Rwork0.1991 47121 -
obs0.2016 49720 61.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→45.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8982 0 45 628 9655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00779091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.905312260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06031434
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081614
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.21231303
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.130.341950.20240X-RAY DIFFRACTION1.05
2.13-2.170.2085110.225147X-RAY DIFFRACTION3.85
2.17-2.210.237380.2197344X-RAY DIFFRACTION8.35
2.21-2.260.3785200.2142313X-RAY DIFFRACTION7.79
2.26-2.310.3214580.2223824X-RAY DIFFRACTION20.81
2.31-2.370.2982960.22191074X-RAY DIFFRACTION27.63
2.37-2.430.2508930.24141523X-RAY DIFFRACTION37.74
2.43-2.50.27811120.25692030X-RAY DIFFRACTION50.61
2.5-2.580.26491590.25912575X-RAY DIFFRACTION64.15
2.59-2.680.28931640.25133022X-RAY DIFFRACTION74.89
2.68-2.780.30751660.2423526X-RAY DIFFRACTION87.55
2.78-2.910.29241870.24153951X-RAY DIFFRACTION97.34
2.91-3.060.25411540.22094020X-RAY DIFFRACTION98.58
3.06-3.260.28692520.21643920X-RAY DIFFRACTION98.63
3.26-3.510.23812150.18784024X-RAY DIFFRACTION98.72
3.51-3.860.23842150.17443951X-RAY DIFFRACTION98.42
3.86-4.420.20992590.15693943X-RAY DIFFRACTION98.62
4.42-5.560.20761870.15863985X-RAY DIFFRACTION98.4
5.57-45.250.2172380.20153909X-RAY DIFFRACTION97.39
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.528041418 Å / Origin y: 5.9598238844 Å / Origin z: -35.3726593667 Å
111213212223313233
T0.110763791126 Å20.00207585471149 Å2-0.00128315563294 Å2-0.108156416992 Å20.00149783789672 Å2--0.107169862167 Å2
L0.063370837494 °20.0152880988607 °2-0.00927775778194 °2-0.0470626833479 °2-0.0146238595134 °2--0.0117503326087 °2
S0.00689377870847 Å °-0.0109297410782 Å °0.0180223867153 Å °-0.0118661044493 Å °-0.00752097414583 Å °0.00509432991515 Å °-0.00698617193465 Å °-0.018253816332 Å °-9.16470475019E-7 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { B|17-109 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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