PDB-8cm9: Structure of human O-GlcNAc transferase in complex with UDP and tP11

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8cm9

タイトル

Structure of human O-GlcNAc transferase in complex with UDP and tP11

要素

PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

キーワード

TRANSFERASE / O-GlcNAc / OGT / complex

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of synapse assembly / regulation of gluconeogenesis / positive regulation of stem cell population maintenance / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of proteolysis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / mitophagy / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / cell projection / positive regulation of translation / cellular response to glucose stimulus / mitochondrial membrane / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Regulation of necroptotic cell death / chromatin DNA binding / protein processing / UCH proteinases / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / HATs acetylate histones / glutamatergic synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.8 Å

データ登録者

Meek, R.W. / Davies, G.J.

資金援助

英国, 1件

引用

ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Phage display uncovers a sequence motif that drives polypeptide binding to a conserved regulatory exosite of O-GlcNAc transferase.
著者: Alteen, M.G. / Meek, R.W. / Kolappan, S. / Busmann, J.A. / Cao, J. / O'Gara, Z. / Chou, Y. / Derda, R. / Davies, G.J. / Vocadlo, D.J.

履歴

登録	2023年2月18日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2023年10月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年4月10日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

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PDB形式	pdb8cm9.ent.gz	452.6 KB	表示	PDB形式
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その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

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文書・詳細版	8cm9_full_validation.pdf.gz	1.6 MB	表示
XML形式データ	8cm9_validation.xml.gz	94.8 KB	表示
CIF形式データ	8cm9_validation.cif.gz	131.6 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cm/8cm9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cm/8cm9	HTTPS FTP

-
関連構造データ

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-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#141 - 2011年9月 O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase) 類似性 (14) #230 - 2019年2月開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E) 類似性 (6) #156 - 2012年12月 ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases) 類似性 (1) #254 - 2021年2月セルロース合成酵素 (Cellulose Synthase) 類似性 (1) #166 - 2013年10月プロテアソーム (Proteasome) 類似性 (3) #56 - 2004年8月カスパーゼ (Caspases) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#141 - 2011年9月
O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase)
類似性 (14)
#230 - 2019年2月
開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E)
類似性 (6)
#156 - 2012年12月
ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases)
類似性 (1)
#254 - 2021年2月
セルロース合成酵素 (Cellulose Synthase)
類似性 (1)
#166 - 2013年10月
プロテアソーム (Proteasome)
類似性 (3)
#56 - 2004年8月
カスパーゼ (Caspases)
類似性 (1)

登録構造単位

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

E: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

F: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

G: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

H: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

ヘテロ分子

329 kDa, 8 ポリマー
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1

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

E: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
82.3 kDa, 2 ポリマー
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2

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

F: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

ヘテロ分子

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3

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

H: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

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4

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

G: PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE

ヘテロ分子

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82.3 kDa, 2 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	272.970, 272.970, 142.593
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number	150
Space group name H-M	P321

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	B
3	2	A
4	2	C
5	3	A
6	3	D
7	4	B
8	4	C
9	5	B
10	5	D
11	6	C
12	6	D

NCSドメイン領域:

Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 322 - 1038 / Label seq-ID: 4 - 720

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID
1	1	1	A	A
2	1	1	B	B
3	2	2	A	A
4	2	2	C	C
5	3	3	A	A
6	3	3	D	D
7	4	4	B	B
8	4	4	C	C
9	5	5	B	B
10	5	5	D	D
11	6	6	C	C
12	6	6	D	D

NCSアンサンブル:

ID	詳細
1	Local NCS retraints between domains: 1 2
2	Local NCS retraints between domains: 3 4
3	Local NCS retraints between domains: 5 6
4	Local NCS retraints between domains: 7 8
5	Local NCS retraints between domains: 9 10
6	Local NCS retraints between domains: 11 12

#1: タンパク質	UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT 分子量: 81032.648 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド	PHE-MET-PRO-LYS-TYR-SER-ILE 分子量: 886.089 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物	ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₉H₁₄N₂O₁₂P₂ / コメント: UDP*YM
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.68 Å³/Da / 溶媒含有率: 73.72 %
結晶化	温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 1.5 M potassium phosphate dibasic, 5 % xylitol and 10 mM EDTA

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月20日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.8→122.1 Å / Num. obs: 149701 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.2 % / CC_1/2: 0.996 / R_merge(I) obs: 0.286 / R_pim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 9.3
反射シェル	解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 22 % / R_merge(I) obs: 2.647 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 7348 / CC_1/2: 0.619 / R_pim(I) all: 0.563

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0267	精密化
DIALS		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.8→122.1 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.943 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.931 / SU B: 11.132 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.254 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.224	7627	5.096 %
R_work	0.1964	142053	-
all	0.198	-	-
obs	-	142053	99.984 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT

原子変位パラメータ

B_iso mean: 58.798 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.269 Å²	0.635 Å²	0 Å²
2-	-	1.269 Å²	-0 Å²
3-	-	-	-4.118 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.8→122.1 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	22072	0	100	236	22408

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.009	0.013	22733
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.001	0.015	21160
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.544	1.646	30935
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.422	1.576	48691
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.624	5	2836
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	38.488	23.289	1125
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	16.24	15	3700
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	22.421	15	104
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.068	0.2	3034
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.006	0.02	25964
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	5092
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.219	0.2	4970
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_other	0.187	0.2	20273
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.172	0.2	11280
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbtor_other	0.08	0.2	10922
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.141	0.2	440
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_other	0.045	0.2	1
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.218	0.2	11
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.176	0.2	80
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.142	0.2	5
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	5.187	6.162	11362
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	5.186	6.162	11361
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	7.421	9.238	14186
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	7.421	9.239	14187
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	5.859	6.503	11370
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	5.852	6.503	11370
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	8.504	9.59	16746
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	8.501	9.59	16746
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	11.162	117.596	98106
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_other	11.163	117.622	98045
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_1	0.057	0.05	23493
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_2	0.056	0.05	23588
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_3	0.056	0.05	23591
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_4	0.057	0.05	23648
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_5	0.059	0.05	23546
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_6	0.055	0.05	23687

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	Refine-ID	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	1	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05698	0.0501
1	2	B	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05698	0.0501
2	3	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05575	0.0501
2	4	C	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05575	0.0501
3	5	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05574	0.0501
3	6	D	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05574	0.0501
4	7	B	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05651	0.0501
4	8	C	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05651	0.0501
5	9	B	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05932	0.0501
5	10	D	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05932	0.0501
6	11	C	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05526	0.0501
6	12	D	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.05526	0.0501

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.8-2.873	0.339	571	0.337	10387	X-RAY DIFFRACTION	99.9635
2.873-2.951	0.343	551	0.311	10184	X-RAY DIFFRACTION	99.9814
2.951-3.037	0.308	503	0.296	9938	X-RAY DIFFRACTION	99.9809
3.037-3.13	0.28	503	0.26	9607	X-RAY DIFFRACTION	100
3.13-3.233	0.285	517	0.242	9319	X-RAY DIFFRACTION	99.9898
3.233-3.347	0.263	543	0.234	8992	X-RAY DIFFRACTION	100
3.347-3.473	0.242	505	0.221	8679	X-RAY DIFFRACTION	99.9782
3.473-3.615	0.249	444	0.219	8354	X-RAY DIFFRACTION	99.9773
3.615-3.775	0.232	448	0.202	8044	X-RAY DIFFRACTION	99.9882
3.775-3.96	0.231	374	0.186	7798	X-RAY DIFFRACTION	100
3.96-4.174	0.187	401	0.164	7282	X-RAY DIFFRACTION	100
4.174-4.427	0.177	333	0.149	6996	X-RAY DIFFRACTION	100
4.427-4.732	0.167	347	0.138	6533	X-RAY DIFFRACTION	99.9709
4.732-5.111	0.174	301	0.135	6148	X-RAY DIFFRACTION	100
5.111-5.599	0.193	323	0.154	5594	X-RAY DIFFRACTION	99.9831
5.599-6.259	0.206	238	0.169	5146	X-RAY DIFFRACTION	100
6.259-7.227	0.213	266	0.182	4484	X-RAY DIFFRACTION	100
7.227-8.849	0.163	204	0.146	3838	X-RAY DIFFRACTION	100
8.849-12.505	0.146	167	0.154	3005	X-RAY DIFFRACTION	100
12.505-122.1	0.368	88	0.349	1725	X-RAY DIFFRACTION	99.6154

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