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- PDB-8cjw: Nucleoprotein Thogotovirus delta188-196 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cjw
タイトルNucleoprotein Thogotovirus delta188-196
要素Nucleoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / viral replication / nucleoprotein / RNA binding / orthomyxovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
PHOSPHATE ION / SUCCINIC ACID / Nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Thogotovirus thogotoense (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Dick, A. / Roske, Y.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DA 1127/1-2 and SFB958/A12 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of Thogoto Virus nucleoprotein provides insights into viral RNA encapsidation and RNP assembly.
著者: Alexej Dick / Vasilii Mikirtumov / Jonas Fuchs / Ferdinand Krupp / Daniel Olal / Elias Bendl / Thiemo Sprink / Christoph Diebolder / Mikhail Kudryashev / Georg Kochs / Yvette Roske / Oliver Daumke /
要旨: Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ...Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ribonucleoprotein complexes (RNPs). NP structures of several influenza viruses have been reported. However, there are still contradictory models of how orthomyxovirus RNPs are assembled. Here, we characterize the crystal structure of Thogoto virus (THOV) NP and found striking similarities to structures of influenza viral NPs, including a two-lobed domain architecture, a positively charged RNA-binding cleft, and a tail loop important for trimerization and viral transcription. A low-resolution cryo-electron tomography reconstruction of THOV RNPs elucidates a left-handed double helical assembly. By providing a model for RNP assembly of THOV, our study suggests conserved NP assembly and RNA encapsidation modes for thogoto- and influenza viruses.
履歴
登録2023年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3667
ポリマ－49,8721
非ポリマー4946
水3,765209
1
A: Nucleoprotein
ヘテロ分子

A: Nucleoprotein
ヘテロ分子

A: Nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,09921
ポリマ－149,6173
非ポリマー1,48318
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area15460 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area54060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.110, 119.110, 91.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 49872.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: internal deletion of residues 188-196
由来: (組換発現) Thogotovirus thogotoense (ウイルス)
遺伝子: Segment 5 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P89216
#2: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 21% PEG 1500, 0.1M SPG pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9814, 0.97973
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98141
20.979731
反射解像度: 2.01→44.9 Å / Num. obs: 32179 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 59.79 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.01→2.13 Å / 冗長度: 4.2 % / Num. unique obs: 5199 / CC1/2: 0.329 / Rrim(I) all: 0.1975 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.01→41.874 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 34.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1608 5 %
Rwork0.1846 --
obs0.187 32135 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→41.874 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 30 209 3621
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083531
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8964767
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.32950
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057505
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007610
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.01-2.07340.56641430.54032733X-RAY DIFFRACTION98
2.0734-2.14750.48981480.44492812X-RAY DIFFRACTION99
2.1475-2.23350.40041480.35482790X-RAY DIFFRACTION100
2.2335-2.33520.35441460.28872766X-RAY DIFFRACTION99
2.3352-2.45830.31751450.26482757X-RAY DIFFRACTION100
2.4583-2.61230.31611470.25172787X-RAY DIFFRACTION99
2.6123-2.81390.29021460.21622774X-RAY DIFFRACTION100
2.8139-3.0970.28651450.21582767X-RAY DIFFRACTION99
3.097-3.5450.23691480.17892801X-RAY DIFFRACTION99
3.545-4.46550.18311450.14792769X-RAY DIFFRACTION100
4.4655-41.8740.18761470.14332771X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4066-0.1589-0.43312.4096-0.32171.89440.27070.192-0.4461-0.044-0.2072-0.23580.03560.4763-0.05980.41640.0577-0.14790.4501-0.05590.4917-25.441-17.42710.8105
23.93771.255-0.22351.1097-0.30250.95940.21920.6911-0.9285-0.2485-0.07220.02140.35330.1871-0.10590.65880.1613-0.21850.5804-0.21220.6508-39.3547-23.5139-8.6724
33.04751.01880.9905-0.66930.62510.11150.13590.0662-0.34270.1302-0.03940.01280.1675-0.1387-0.05480.60890.0569-0.01780.4527-0.07920.9701-58.2108-22.73150.0845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 20 through 310 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 311 through 378 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 379 through 454 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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