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- PDB-8cek: Succinyl-CoA Reductase from Clostridium kluyveri (SucD) with NADPH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cek
タイトルSuccinyl-CoA Reductase from Clostridium kluyveri (SucD) with NADPH
要素Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / SSA / succinic semialdehyde (コハク酸セミアルデヒド) / NADPH (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / NADP+ (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / SucD / ssr / succinyl-CoA (スクシニルCoA) / mesaconyl-CoA / mesaconyl-C1-CoA / SucD_Ck / CkSucD
機能・相同性コハク酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ (アセチル化) / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
機能・相同性情報
生物種Clostridium kluyveri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Pfister, P. / Diehl, C. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2023
タイトル: Enhancing the Substrate Specificity of Clostridium Succinyl-CoA Reductase for Synthetic Biology and Biocatalysis.
著者: Pfister, P. / Diehl, C. / Hammarlund, E. / Carrillo, M. / Erb, T.J.
履歴
登録2023年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.accession_code / _pdbx_initial_refinement_model.source_name / _pdbx_initial_refinement_model.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
B: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
C: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
D: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,0938
ポリマ－196,1204
非ポリマー2,9744
水19,2041066
1
A: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
B: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5474
ポリマ－98,0602
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8440 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area32280 Å2
手法PISA
2
C: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子

C: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5474
ポリマ－98,0602
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area8490 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area32300 Å2
手法PISA
3
D: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子

D: Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5474
ポリマ－98,0602
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area8580 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area32120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.046, 190.828, 190.907
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-771-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Succinate-semialdehyde dehydrogenase (acetylating)


分子量: 49029.910 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium kluyveri (バクテリア)
遺伝子: sucD, CKL_3015 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P38947, コハク酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ (アセチル化)
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1066 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.87 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 45 % w/v Pentaerythritol Propoxylate (5/4 PO/OH) 100 mM MES; pH 6.5 400 mM Potassium chloride
PH範囲: 6.5-7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→39.44 Å / Num. obs: 159239 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.215 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 2045343
反射 シェル解像度: 2.04→2.15 Å / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 8 % / Num. measured all: 169254 / Num. unique obs: 21156 / CC1/2: 0.329 / Rpim(I) all: 0.966 / Rrim(I) all: 2.931 / Net I/σ(I) obs: 0.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.20.1-4487精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→29.66 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2219 2004 1.45 %
Rwork0.198 --
obs0.1983 138025 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13813 0 0 1066 14879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00414067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58519064
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4075188
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472175
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.20.35211430.29199614X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.260.30281390.28099618X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.330.3151420.26559685X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.410.29361400.24469623X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.490.27811400.24359653X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.590.23481420.23449640X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.710.30361430.2229682X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.850.25281430.21799682X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.030.24491440.21469683X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.260.25471430.20849712X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.590.23411420.18889750X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.110.17531480.16799792X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.170.14731420.15749824X-RAY DIFFRACTION100
5.17-29.660.2071530.179410063X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.3316 Å / Origin y: -23.6325 Å / Origin z: 47.3039 Å
111213212223313233
T0.3059 Å20.0249 Å2-0.0192 Å2-0.3057 Å20.009 Å2--0.2877 Å2
L0.0774 °20.0232 °2-0.0283 °2-0.1601 °2-0.008 °2--0.1076 °2
S-0.0044 Å °-0.0081 Å °0.0139 Å °0.0698 Å °0.0035 Å °-0.0465 Å °-0.0024 Å °-0.0615 Å °-0.0006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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