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- PDB-8ccz: Crystal structure of human Sirt3 in complex with an inhibiting HI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ccz
タイトルCrystal structure of human Sirt3 in complex with an inhibiting HIV1 Tat-37-59 peptide
要素
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
  • Protein Tat
キーワードSIGNALING PROTEIN / Sirtuin / inhibitor / HIV / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / positive regulation of superoxide dismutase activity / positive regulation of catalase activity / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / positive regulation of viral transcription / peptidyl-lysine deacetylation ...viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / positive regulation of superoxide dismutase activity / positive regulation of catalase activity / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / positive regulation of viral transcription / peptidyl-lysine deacetylation / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / host cell nucleolus / protein deacetylation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of oxidative phosphorylation / actinin binding / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / protein lysine deacetylase activity / cellular response to stress / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / NAD+ binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / RNA-binding transcription regulator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cyclin binding / aerobic respiration / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / sequence-specific DNA binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / DNA-templated transcription / enzyme binding / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tat / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Adolph, R.S. / Steegborn, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)STE1701/15 ドイツ
引用ジャーナル: Life / 年: 2023
タイトル: Molecular Mechanism of Sirtuin 1 Inhibition by Human Immunodeficiency Virus 1 Tat Protein.
著者: Adolph, R.S. / Beck, E. / Schweimer, K. / Di Fonzo, A. / Weyand, M. / Rosch, P. / Wohrl, B.M. / Steegborn, C.
履歴
登録2023年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
C: Protein Tat
D: Protein Tat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2946
ポリマ－68,1634
非ポリマー1312
水8,503472
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
C: Protein Tat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1473
ポリマ－34,0812
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
D: Protein Tat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1473
ポリマ－34,0812
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.545, 78.124, 76.575
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.093, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial / hSIRT3 / Regulatory protein SIR2 homolog 3 / SIR2-like protein 3


分子量: 31340.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT3, SIR2L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NTG7, protein acetyllysine N-acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Protein Tat / Transactivating regulatory protein


分子量: 2741.274 Da / 分子数: 2 / Mutation: C37A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C37A
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P12506
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.32 % / 解説: Plates
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10 mg/ml human Sirt3-(118-399) in 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP were incubated with 2 mM Tat-37-59 in 10% (v/v) DMSO for 60 min at 293.15 K. The complex ...詳細: 10 mg/ml human Sirt3-(118-399) in 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP were incubated with 2 mM Tat-37-59 in 10% (v/v) DMSO for 60 min at 293.15 K. The complex was crystallized using the sitting-drop vapor-diffusion method at 293.15 K with 100 mM CHES, pH 9.0, 20% (w/v) PEG 8000 as reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月13日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→54.24 Å / Num. obs: 46174 / % possible obs: 98.83 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 30.86 Å2 / CC1/2: 0.949 / CC star: 0.987 / Net I/σ(I): 11.97
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.55 / Num. unique obs: 4615 / CC1/2: 0.445 / CC star: 0.785 / % possible all: 98.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BVB

4bvb


解像度: 1.95→54.24 Å / SU ML: 0.2762 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.4121
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2763 2335 5.06 %
Rwork0.2269 43774 -
obs0.2293 46109 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→54.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4554 0 2 472 5028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00194675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51136350
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0415709
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043830
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.43491768
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.990.34841480.32372501X-RAY DIFFRACTION98.48
1.99-2.030.33121300.31292592X-RAY DIFFRACTION99.38
2.03-2.080.30491530.27992547X-RAY DIFFRACTION99.08
2.08-2.130.30861620.28442510X-RAY DIFFRACTION97.66
2.13-2.190.33231360.26652551X-RAY DIFFRACTION97.46
2.19-2.250.3571310.26142564X-RAY DIFFRACTION99.59
2.25-2.330.30471370.2592601X-RAY DIFFRACTION99.38
2.33-2.410.30641180.25452583X-RAY DIFFRACTION99.52
2.41-2.510.30871160.25612606X-RAY DIFFRACTION99.23
2.51-2.620.30571240.24752598X-RAY DIFFRACTION99.05
2.62-2.760.3481640.25012541X-RAY DIFFRACTION98.29
2.76-2.930.30891440.24192522X-RAY DIFFRACTION98.49
2.93-3.160.29431390.23242600X-RAY DIFFRACTION99.42
3.16-3.480.26411770.2232572X-RAY DIFFRACTION99.46
3.48-3.980.26031230.19962603X-RAY DIFFRACTION98.98
3.98-5.010.20321000.18112643X-RAY DIFFRACTION98.35
5.01-54.240.20971330.19952640X-RAY DIFFRACTION98.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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