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- PDB-8c7w: Crystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c7w
タイトルCrystal structure of the ACVR1 (ALK2) kinase in complex with the compound M4K2304
要素Activin receptor type I
キーワードSIGNALING PROTEIN / BMP signalling Kinase Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / BMP receptor activity / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / BMP receptor activity / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / transforming growth factor beta receptor activity, type I / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / endocardial cushion formation / pharyngeal system development / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor protein serine/threonine kinase / activin binding / cellular response to BMP stimulus / activin receptor signaling pathway / negative regulation of activin receptor signaling pathway / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / determination of left/right symmetry / atrioventricular valve morphogenesis / neural crest cell migration / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SMAD binding / germ cell development / peptide hormone binding / positive regulation of intracellular signal transduction / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of ossification / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / BMP signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / apical part of cell / osteoblast differentiation / heart development / in utero embryonic development / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-U0C / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Cros, J. / Williams, E.P. / Sweeney, M.N. / Smil, D. / Gonzalez-Alvarez, H. / Al-awar, R. / Bullock, A.N.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Innovative Medicines Initiative スイス
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery of Conformationally Constrained ALK2 Inhibitors.
著者: Gonzalez-Alvarez, H. / Ensan, D. / Xin, T. / Wong, J.F. / Zepeda-Velazquez, C.A. / Cros, J. / Sweeney, M.N. / Hoffer, L. / Kiyota, T. / Wilson, B.J. / Aman, A. / Roberts, O. / Isaac, M.B. / ...著者: Gonzalez-Alvarez, H. / Ensan, D. / Xin, T. / Wong, J.F. / Zepeda-Velazquez, C.A. / Cros, J. / Sweeney, M.N. / Hoffer, L. / Kiyota, T. / Wilson, B.J. / Aman, A. / Roberts, O. / Isaac, M.B. / Bullock, A.N. / Smil, D. / Al-Awar, R.
履歴
登録2023年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22024年8月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,91913
ポリマ－34,5381
非ポリマー1,38112
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Runs as a monomer in gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area14170 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)66.054, 66.054, 145.926
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor type I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 1 / 変異: Q207D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1 / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-U0C / 6-methyl-9-piperazin-1-yl-4-(3,4,5-trimethoxyphenyl)-5,7-dihydropyrido[4,3-d][2]benzazepine


分子量: 460.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.1M tris pH 8.5, 4% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976254 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→57.2 Å / Num. obs: 17992 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.03 % / Biso Wilson estimate: 33.11 Å2 / CC1/2: 0.9883 / Rmerge(I) obs: 0.4368 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 2.26→2.3 Å / 冗長度: 20.62 % / Rmerge(I) obs: 2.1056 / Mean I/σ(I) obs: 0.54 / Num. unique obs: 874 / CC1/2: 0.8165 / % possible all: 98.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MTF

3mtf


解像度: 2.26→57.2 Å / SU ML: 0.3373 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.7702
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 871 4.86 %
Rwork0.207 17047 -
obs0.2086 17918 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→57.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2330 0 85 178 2593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00222481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56683377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0401374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035418
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4662346
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.40.30991480.29962761X-RAY DIFFRACTION99.39
2.4-2.590.34961400.27162797X-RAY DIFFRACTION99.76
2.59-2.850.29721380.25482801X-RAY DIFFRACTION99.59
2.85-3.260.27241380.20922828X-RAY DIFFRACTION99.9
3.26-4.10.20891620.17982856X-RAY DIFFRACTION100
4.11-57.20.18331450.17083004X-RAY DIFFRACTION99.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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