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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c5i | ||||||
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タイトル | Cyanide dihydratase from Bacillus pumilus C1 variant - Q86R,H305K,H308K,H323K | ||||||
![]() | Cyanide dihydratase | ||||||
![]() | HYDROLASE / Helical / homo-oligomeric / cyanide dihydratase | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | ||||||
![]() | Mulelu, A.E. / Reitz, J. / van Rooyen, J. / Scheffer, M. / Frangakis, A.S. / Dlamini, L.S. / Woodward, J.D. / Benedik, M.J. / Sewell, B.T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Role of Histidine Residues in the Oligomerization of Cyanide Dihydratase from Bacillus pumilus C1 著者: Mulelu, A.E. / Reitz, J. / van Rooyen, J. / Scheffer, M. / Frangakis, A.S. / Dlamini, L.S. / Woodward, J.D. / Benedik, M.J. / Sewell, B.T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 133.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 198.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16437MC ![]() 8p4iC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37503.363 Da / 分子数: 18 / 変異: Q86R,H305K,H308K,H323K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Active helical nitrilase homo-oligomer of cyanide dihydratase from Bacillus pumilus C1 variant (Q86R/H305K/H308K/H323K) タイプ: COMPLEX 詳細: Cyanide dihydratase from Bacillus pumilus C1 variant generated by site-directed mutagenesis. Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 5.4 / 詳細: 150 mM NaCl, 50 mM Tris-HCl pH 5.4 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Homogeneous protein sample. | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K 詳細: A 2.5 microlitre sample was applied onto a glow-discharged grid, blotted and plunged without incubation. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 54 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 30 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -77 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.7 Å / らせん対称軸の対称性: C2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 103000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 92000 / 対称性のタイプ: HELICAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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