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- PDB-8c2g: 14-3-3 sigma with Pin1 binding site pS72 and covalently bound CV1040 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c2g
タイトル14-3-3 sigma with Pin1 binding site pS72 and covalently bound CV1040
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 sigma / Pin1 / covalent / stabilizer
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / regulation of cell-cell adhesion / cytoskeletal motor activity / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / postsynaptic cytosol / keratinocyte proliferation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / regulation of cytokinesis / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / regulation of protein stability / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of gene expression / midbody / positive regulation of cell growth / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / regulation of cell cycle / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-iodanyl-4-(2-phenylimidazol-1-yl)benzaldehyde / 14-3-3 protein sigma / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Verhoef, C.J. / Cossar, P.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2023
タイトル: Tracking the mechanism of covalent molecular glue stabilization using native mass spectrometry.
著者: Verhoef, C.J.A. / Kay, D.F. / van Dijck, L. / Doveston, R.G. / Brunsveld, L. / Leney, A.C. / Cossar, P.J.
履歴
登録2022年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1775
ポリマ－28,7542
非ポリマー4233
水4,234235
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,35410
ポリマ－57,5094
非ポリマー8466
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area21700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.155, 111.817, 62.682
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

MG

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26558.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 2195.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物 ChemComp-T85 / 2-iodanyl-4-(2-phenylimidazol-1-yl)benzaldehyde


分子量: 374.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H11IN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HEPES, magnesium chloride, calcium chloride, 2-mercaptoethanol, PEG400, glycerol. DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9724 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→62.68 Å / Num. obs: 38472 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 17.43 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 41.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 11.8 / Num. unique obs: 1873 / CC1/2: 0.991

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
REFMAC5精密化
PHENIX1.20.1-4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→41.08 Å / SU ML: 0.1436 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.8072
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1862 3822 5.19 %RANDOM
Rwork0.179 69822 --
obs0.1794 38472 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→41.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1803 0 21 235 2059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01311938
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.55232631
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0872289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.297740
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.22871440.23322609X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.640.23061460.21822631X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.660.18291400.19932532X-RAY DIFFRACTION99.96
1.66-1.690.20031440.19552578X-RAY DIFFRACTION99.96
1.69-1.710.21191440.18952576X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.740.20061350.1842586X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.770.16411430.18522594X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.80.13871410.1822587X-RAY DIFFRACTION99.96
1.8-1.830.15391420.17482594X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.870.19561460.1782578X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.90.20321410.17962588X-RAY DIFFRACTION99.96
1.9-1.950.20011440.1912582X-RAY DIFFRACTION99.96
1.95-1.990.20591410.19732590X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.040.18661400.18492577X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.10.17641400.16352590X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.160.16431470.17082567X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.230.16751370.16992619X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.310.19021390.16182576X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.40.17631390.16822579X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.510.20331390.18042594X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.640.18491380.17862565X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.810.20021420.18962609X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.020.19621450.18912586X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.330.17911400.17972596X-RAY DIFFRACTION100
3.33-3.810.18931380.17112557X-RAY DIFFRACTION100
3.81-4.80.1681390.1582593X-RAY DIFFRACTION99.96
4.8-41.080.19651480.19422589X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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