PDB-8c0d: UFL1/DDRGK1 bound to UFC1

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8c0d

タイトル

UFL1/DDRGK1 bound to UFC1

要素

DDRGK domain-containing protein 1
E3 UFM1-protein ligase 1
Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

キーワード

LIGASE / UFM1 / E3 ligase / ubiquitin / UFBP1

機能・相同性

機能・相同性情報

positive regulation of metallopeptidase activity / : / positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / UFM1 conjugating enzyme activity / UFM1 transferase activity / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / protein K69-linked ufmylation ...positive regulation of metallopeptidase activity / : / positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1 ligase activity / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / UFM1 conjugating enzyme activity / UFM1 transferase activity / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / protein K69-linked ufmylation / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of type II interferon production / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein localization to endoplasmic reticulum / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of T cell activation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / ribosome disassembly / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / reticulophagy / cartilage development / response to L-glutamate / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOA GTPase cycle / hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of autophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / rescue of stalled ribosome / negative regulation of protein ubiquitination / response to endoplasmic reticulum stress / erythrocyte differentiation / DNA damage checkpoint signaling / brain development / regulation of protein stability / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / osteoblast differentiation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / site of double-strand break / regulation of inflammatory response / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / mitochondrial outer membrane / neuron projection / protein stabilization / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.564 Å

データ登録者

Magnussen, H.M. / Kulathu, Y.

資金援助

英国, 1件

引用

ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: The UFM1 E3 ligase recognizes and releases 60S ribosomes from ER translocons.
著者: Linda Makhlouf / Joshua J Peter / Helge M Magnussen / Rohan Thakur / David Millrine / Thomas C Minshull / Grace Harrison / Joby Varghese / Frederic Lamoliatte / Martina Foglizzo / Thomas ...
要旨: Stalled ribosomes at the endoplasmic reticulum (ER) are covalently modified with the ubiquitin-like protein UFM1 on the 60S ribosomal subunit protein RPL26 (also known as uL24). This modification, ...

履歴

登録	2022年12月16日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2023年12月27日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年2月21日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.2	2024年3月6日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.3	2024年3月27日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.4	2024年11月20日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8c0d.cif.gz	826.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8c0d.ent.gz	527.9 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8c0d.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/8c0d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/8c0d	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	18381C 18382C 8bzrC 8qfcC 8qfdC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (2) #234 - 2019年6月 MDM2とがん (MDM2 and Cancer) 類似性 (1) #35 - 2002年11月フェリチンとトランスフェリン (Ferritin and Transferrin) 類似性 (1)

登録構造単位

A: E3 UFM1-protein ligase 1

B: DDRGK domain-containing protein 1

C: Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

D: E3 UFM1-protein ligase 1

E: DDRGK domain-containing protein 1

F: Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

108 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: E3 UFM1-protein ligase 1

B: DDRGK domain-containing protein 1

C: Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration
54.1 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

D: E3 UFM1-protein ligase 1

E: DDRGK domain-containing protein 1

F: Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
54.1 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	79.210, 124.565, 131.292
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	A
3	2	A
4	2	A
5	3	A
6	3	A

NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Refine code	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	1	1	A	-4 - 162
2	1	1	1	A	-4 - 162
3	2	2	1	A	213 - 305
4	2	2	1	A	213 - 305
5	3	3	1	A	5 - 166
6	3	3	1	A	5 - 166

NCSアンサンブル:

ID	詳細
1	Global NCS restraints between domains: 1 2
2	Global NCS restraints between domains: 3 4
3	Global NCS restraints between domains: 5 6

#1: タンパク質	E3 UFM1-protein ligase 1 / E3 UFM1-protein transferase 1 / Multiple alpha-helix protein located at ER / Novel LZAP-binding ...E3 UFM1-protein transferase 1 / Multiple alpha-helix protein located at ER / Novel LZAP-binding protein / Regulator of C53/LZAP and DDRGK1 分子量: 22350.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFL1, KIAA0776, MAXER, NLBP, RCAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: O94874, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質	DDRGK domain-containing protein 1 / Dashurin / UFM1-binding and PCI domain-containing protein 1 分子量: 12177.643 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDRGK1, C20orf116, UFBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96HY6
#3: タンパク質	Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 / Ufm1-conjugating enzyme 1 分子量: 19569.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFC1, CGI-126, HSPC155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3C8
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.99 Å³/Da / 溶媒含有率: 58.91 %
結晶化	温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 0.1M HEPES, 1.03M Li2SO4

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月9日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.564→65.732 Å / Num. obs: 25858 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 12.8 % / CC_1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.2
反射シェル	解像度: 2.564→2.892 Å / Num. unique obs: 1293 / CC_1/2: 0.674

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0403	精密化
XDS		データ削減
Aimless		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.564→65.732 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.914 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.86 / SU B: 30.585 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.452 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2858	1222	4.726 %
R_work	0.232	24636	-
all	0.235	-	-
obs	-	25858	60.97 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 47.927 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-1.116 Å²	-0 Å²	0 Å²
2-	-	1.319 Å²	-0 Å²
3-	-	-	-0.203 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.564→65.732 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	6511	0	0	7	6518

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.011	0.012	6627
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.002	0.016	6189
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.888	1.638	9011
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.595	1.567	14120
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.066	5	842
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	14.431	5	40
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	19.53	10	1067
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_6_deg	16.81	10	306
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.07	0.2	1038
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.007	0.02	7884
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	1532
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.244	0.2	1450
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_other	0.215	0.2	5956
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.198	0.2	3360
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbtor_other	0.087	0.2	3900
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.13	0.2	153
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_other	0.046	0.2	1
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.164	0.2	14
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.217	0.2	79
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.185	0.2	5
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	2.656	2.911	3392
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	2.656	2.912	3391
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	4.215	5.224	4226
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	4.215	5.224	4227
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	3.353	3.084	3235
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	3.353	3.083	3236
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	5.348	5.544	4785
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	5.347	5.544	4786
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	7.918	35.173	27219
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_other	7.918	35.173	27219

Refine LS restraints NCS

Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight positional; tight thermal / Weight B_iso : 0.5 / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Rms dev B_iso (Å²)	Rms dev position (Å)
1	1	3.66544	0.16772
1	2	3.66544	0.16772
2	3	4.10926	0.24891
2	4	4.10926	0.24891
3	5	3.05604	0.20318
3	6	3.05604	0.20318

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	R_factor all	Num. reflection all	Fsc free	Fsc work	% reflection obs (%)	WR_factor R_work
2.564-2.63	0.36	4	0.251	83	0.255	3088	0.894	0.964	2.8174	0.244
2.63-2.702	0.393	4	0.276	179	0.278	3011	0.778	0.942	6.0777	0.276
2.702-2.78	0.345	16	0.278	316	0.281	2905	0.872	0.939	11.4286	0.276
2.78-2.866	0.293	24	0.29	492	0.29	2862	0.944	0.937	18.0294	0.284
2.866-2.96	0.32	45	0.288	644	0.29	2765	0.919	0.935	24.9186	0.281
2.96-3.063	0.418	57	0.283	970	0.29	2680	0.887	0.94	38.3209	0.278
3.063-3.179	0.309	47	0.28	1348	0.281	2582	0.939	0.944	54.0279	0.269
3.179-3.308	0.325	85	0.272	1709	0.274	2503	0.934	0.947	71.674	0.261
3.308-3.455	0.295	106	0.264	2120	0.265	2382	0.946	0.956	93.4509	0.254
3.455-3.623	0.259	100	0.24	2196	0.241	2298	0.959	0.966	99.913	0.223
3.623-3.818	0.277	93	0.224	2094	0.226	2188	0.948	0.972	99.9543	0.21
3.818-4.049	0.261	95	0.204	1965	0.207	2061	0.954	0.976	99.9515	0.196
4.049-4.327	0.277	86	0.203	1868	0.206	1954	0.95	0.976	100	0.193
4.327-4.672	0.235	76	0.197	1772	0.198	1848	0.967	0.978	100	0.188
4.672-5.116	0.238	79	0.189	1605	0.191	1684	0.967	0.977	100	0.182
5.116-5.715	0.33	92	0.246	1460	0.251	1552	0.936	0.962	100	0.239
5.715-6.591	0.39	73	0.274	1291	0.279	1364	0.902	0.955	100	0.273
6.591-8.052	0.298	75	0.245	1101	0.249	1176	0.948	0.963	100	0.25
8.052-11.303	0.218	50	0.2	890	0.201	940	0.976	0.978	100	0.216
11.303-65.732	0.364	15	0.308	533	0.31	565	0.912	0.943	96.9911	0.356

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.012	-0.7551	1.3105	0.7867	-0.6934	3.4716	0.0737	0.2033	0.0239	0.0918	-0.0917	-0.1307	0.2049	0.7794	0.018	0.1538	-0.0071	-0.0208	0.2215	-0.0276	0.1378	67.4738	-11.8484	50.185
2	6.3114	0.8677	0.2584	0.9088	-0.3803	1.6177	0.094	0.1421	0.2059	0.0873	-0.0565	0.2786	-0.0092	-0.2264	-0.0375	0.1377	-0.0267	-0.0503	0.068	-0.021	0.1517	40.9124	-25.1669	38.8148
3	2.5301	1.3997	-1.1695	5.8707	-1.4303	3.4156	0.0626	-0.261	0.0221	0.4761	-0.1117	0.2646	-0.0229	-0.2618	0.0491	0.0607	0.0046	0.0088	0.0965	-0.0298	0.0301	39.8181	6.2461	31.751
4	0.8602	0.8782	1.197	1.3432	0.4996	3.1643	0.1375	-0.2478	0.1432	-0.0644	-0.0554	0.2902	0.3729	-0.836	-0.0821	0.1678	-0.0506	-0.0213	0.2523	0.0489	0.0792	-29.0245	-11.5975	15.6444
5	5.4007	0.075	2.1744	1.1971	-0.2458	3.0568	0.4811	0.0138	-0.2229	0.063	-0.1864	-0.4135	0.3992	0.247	-0.2947	0.2544	0.0505	-0.1651	0.0546	0.0155	0.2405	-5.4255	-26.1317	27.5664
6	2.3158	-0.68	-0.7708	5.7299	2.6686	3.6387	-0.0204	0.1554	0.0025	-0.3193	0.1194	-0.0438	-0.0788	0.2906	-0.0989	0.0583	-0.0239	-0.016	0.0571	-0.0017	0.0103	1.0951	3.4414	34.3617

精密化 TLSグループ

Selection: ALL

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)

-ムービー

-構造ビューア

+ビューアのログ

-このページ

-このウェブサイト

-オプション

+データを開く

-基本情報

-構造の表示

-ダウンロードとリンク

-ダウンロード

-検証レポート

-関連構造データ

-リンク

-集合体

-要素

-実験情報

-実験

-試料調製

-データ収集

-解析

+万見について

-お知らせ

-2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-2020年8月12日: 新型コロナ情報

+2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-万見 (Yorodumi)

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)