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万見
- PDB-8bzs: The crystal structure of glycogen phosphorylase in complex with b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bzs
タイトルThe crystal structure of glycogen phosphorylase in complex with baicalein
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site.
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6,7-trihydroxy-2-phenyl-4H-chromen-4-one / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Koulas, S.M. / Mathomes, R. / Hayes, J.M. / Leonidas, D.D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Chem.Biol.Interact. / 年: 2023
タイトル: Multidisciplinary docking, kinetics and X-ray crystallography studies of baicalein acting as a glycogen phosphorylase inhibitor and determination of its' potential against glioblastoma in cellular models.
著者: Mathomes, R.T. / Koulas, S.M. / Tsialtas, I. / Stravodimos, G. / Welsby, P.J. / Psarra, A.G. / Stasik, I. / Leonidas, D.D. / Hayes, J.M.
履歴
登録2022年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9403
ポリマ－97,4221
非ポリマー5172
水3,531196
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,8806
ポリマ－194,8452
非ポリマー1,0354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5700 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area57470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.510, 128.510, 116.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 97422.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-3WL / 5,6,7-trihydroxy-2-phenyl-4H-chromen-4-one / Baicalein / バイカレイン


分子量: 270.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.8 / 詳細: 10 mM BES buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2020年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→51.6 Å / Num. obs: 45448 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Num. unique obs: 3980 / CC1/2: 0.669

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6R0H

6r0h


解像度: 2.25→51.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 11.9 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.229 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20261 2243 4.9 %RANDOM
Rwork0.15104 ---
obs0.15357 43182 96.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.704 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2--0.14 Å2-0 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.25→51.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6589 0 35 196 6820
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0126782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8151.6389183
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8765809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.5521.52408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.543151180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4441560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1052.9373239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3724.394044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5273.4183543
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.41738.3399861
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 142 -
Rwork0.231 3049 -
obs--94.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.271 Å / Origin y: 21.316 Å / Origin z: 31.708 Å
111213212223313233
T0.0776 Å2-0.0348 Å20.0004 Å2-0.1281 Å2-0.0144 Å2--0.0113 Å2
L0.1732 °20.0204 °2-0.0029 °2-0.1294 °2-0.067 °2--0.4231 °2
S-0.0322 Å °0.013 Å °0.0331 Å °-0.0114 Å °-0.0018 Å °-0.01 Å °0.0648 Å °-0.0525 Å °0.034 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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