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- PDB-8bwn: Crystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bwn
タイトルCrystal structure of human Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) in complex with human Growth Differentiation Factor 5 (GDF5) and calcium, long-wavelength X-ray dataset (4010 eV)
要素
  • Growth/differentiation factor 5
  • Twisted gastrulation protein homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Twisted gastrulation protein homolog 1 (TWSG1) / Transforming Growth Factor beta (TGF-beta) signalling pathway / Growth Differentiation Factor 5 (GDF5) / long-wavelength X-rays.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / ossification involved in bone remodeling / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of chondrocyte differentiation / regulation of BMP signaling pathway / mesenchymal cell apoptotic process ...negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / ossification involved in bone remodeling / forelimb morphogenesis / BMP binding / chondroblast differentiation / hindlimb morphogenesis / negative regulation of mesenchymal cell apoptotic process / positive regulation of chondrocyte differentiation / regulation of BMP signaling pathway / mesenchymal cell apoptotic process / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of BMP signaling pathway / camera-type eye development / transforming growth factor beta binding / negative regulation of chondrocyte differentiation / embryonic limb morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / negative regulation of cytokine production / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / hemopoiesis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / mesoderm formation / negative regulation of BMP signaling pathway / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of osteoblast differentiation / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / response to mechanical stimulus / salivary gland morphogenesis / forebrain development / positive regulation of neuron differentiation / ossification / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell signaling / heparin binding / negative regulation of neuron apoptotic process / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Twisted gastrulation (Tsg) protein / Twisted gastrulation (Tsg) protein conserved region / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain ...Twisted gastrulation (Tsg) protein / Twisted gastrulation (Tsg) protein conserved region / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 5 / Twisted gastrulation protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. ...Malinauskas, T. / Rudolf, A.F. / Moore, G. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H. / El Omari, K. / Woolley, R.E. / Griffiths, S.C. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H. / Siebold, C.
資金援助 英国, European Union, フランス, 4件
組織認可番号国
Cancer Research UKC20724/A14414 英国
Cancer Research UKC20724/A26752 英国
European Research Council (ERC)647278European Union
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000021/2014-L フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of BMP signal control by Twisted gastrulation.
著者: Malinauskas, T. / Moore, G. / Rudolf, A.F. / Eggington, H. / Belnoue-Davis, H.L. / El Omari, K. / Griffiths, S.C. / Woolley, R.E. / Duman, R. / Wagner, A. / Leedham, S.J. / Baldock, C. / Ashe, H.L. / Siebold, C.
履歴
登録2022年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth/differentiation factor 5
B: Growth/differentiation factor 5
C: Twisted gastrulation protein homolog 1
D: Twisted gastrulation protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5797
ポリマ－42,4594
非ポリマー1203
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, TWSG1 binds to GDF5 in SPR-based experiments.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.574, 89.178, 97.681
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 398 through 431 or resid 433...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 398 through 431 or resid 433...
d_1ens_2(chain "C" and (resid 25 through 48 or resid 53 through 77))
d_2ens_2(chain "D" and resid 25 through 77)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ALAGLYA2 - 35
d_12ens_1CYSHISA37 - 44
d_13ens_1GLUTHRA46 - 73
d_14ens_1LEUARGA75 - 105
d_21ens_1ALAGLYB1 - 34
d_22ens_1CYSHISB36 - 43
d_23ens_1GLUTHRB45 - 72
d_24ens_1LEUARGB74 - 104
d_11ens_2GLYPROC1 - 24
d_12ens_2CYSCYSC26 - 50
d_21ens_2GLYCYSD1 - 49

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.653986782657, -0.756250423929, 0.0196617501275), (-0.756343494792, 0.653086817542, -0.0377110943656), (0.0156782012828, -0.0395335940798, -0.999095235172)23.3166050968, 11.2779471239, 20.4329990633
2given(-0.654248992763, -0.753939734294, 0.0594401591594), (-0.756188443514, 0.653364545942, -0.0359695426999), (-0.0117172251341, -0.0684809985186, -0.997583610269)22.2695832766, 10.8847170114, 21.4016923623

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要素

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 5 / GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 ...GDF-5 / Bone morphogenetic protein 14 / BMP-14 / Cartilage-derived morphogenetic protein 1 / CDMP-1 / Lipopolysaccharide-associated protein 4 / LAP-4 / LPS-associated protein 4 / Radotermin


分子量: 13729.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF5, BMP14, CDMP1 / 詳細 (発現宿主): pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: P43026
#2: タンパク質 Twisted gastrulation protein homolog 1


分子量: 7499.739 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TWSG1, TSG, PSEC0250 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9GZX9
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.35 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 100 mM CaCl2, 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I23 / 波長: 3.09187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 12M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月17日
放射モノクロメーター: Silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 3.09187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.567→65.86 Å / Num. obs: 12005 / % possible obs: 72 % / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 83.72 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.567→2.845 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 1.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 600 / CC1/2: 0.599 / Rpim(I) all: 0.52 / Rrim(I) all: 1.674 / % possible all: 13.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.0.5 (20211020)データ削減
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSJan 10, 2022 (BUILT 20220110)データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.57→65.86 Å / SU ML: 0.3705 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.6184
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2829 552 4.6 %
Rwork0.2515 11451 -
obs0.2529 12003 72.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 94.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→65.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 3 45 2421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00172449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.41123319
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0386372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0028430
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1907919
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.668963409255
ens_2d_2CX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.445145989997
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.57-2.820.3985220.4237490X-RAY DIFFRACTION12.55
2.83-3.230.33031380.32922914X-RAY DIFFRACTION74.17
3.23-4.070.27611830.26693939X-RAY DIFFRACTION99.33
4.07-65.860.27682090.23154108X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.99721250368-0.522951026845.743012877582.09384663491-1.190111447179.06051899155-0.490325901026-0.02446056884690.2833527406150.1778910416860.0895367140435-0.220481637086-0.5904699576920.1566272459720.3504145041740.4429395112380.03489864138740.1035877625540.4075997643740.04695790033470.49975126411914.620495811817.504349167113.5774545939
23.302383160090.3531926547033.415830572373.515463987833.022889713177.54756114103-0.129415685705-0.3115174666280.07927409378360.00111454350954-0.1790372735550.3282657299410.0705007417735-0.5093141272730.3184811406850.502568506357-0.07637213976760.1448066158780.3851335091560.008418252704060.5583194732690.85184425250110.95910664936.16259351165
34.438487338021.370457190711.445236350671.06025144362-1.242476033527.19437842555-0.0807946568691-2.08449412106-0.8768916218271.08194423169-0.1138752618670.484177067812-0.283534542452-1.35299631223-0.0854008195871.069184040880.1234009721820.1926706060271.204875829020.3861456341450.9533929299146.0544747149112.813203888635.156914746
43.051280117471.69004890623-1.095896019353.74930414584-1.75869389475.863631839230.06682808320921.51245028697-0.27239731881-1.52000461610.445075425304-0.563444438724-0.04756170058730.728739916509-0.3860144417910.860197020665-0.02043551587620.2427550361080.808421089737-0.1195652353850.82659754909610.802576334613.5006904338-14.7562001835
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 397 through 501)AA397 - 5011 - 105
22(chain 'B' and resid 398 through 501)BB398 - 5011 - 104
33(chain 'C' and resid 25 through 77)CC25 - 771 - 50
44(chain 'D' and resid 25 through 78)DD25 - 781 - 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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